John Kendrew

John Kendrew

Sir John Cowdery Kendrew, CBE FRS (24 marzo 1917 – 23 agosto 1997) è stato un biochimico, cristallografo e amministratore scientifico inglese. Kendrew ha condiviso il premio Nobel per la chimica del 1962 con Max Perutz, per il loro lavoro presso il laboratorio Cavendish per studiare la struttura delle proteine contenenti eme.

Istruzione e giovinezza

Kendrew è nato a Oxford, figlio di Wilfrid George Kendrew, lettore di climatologia all'Università di Oxford, e di Evelyn May Graham Sandburg, storica dell'arte. Dopo aver frequentato la scuola preparatoria alla Dragon School di Oxford, è stato educato al Clifton College di Bristol, dal 1930 al 1936. Ha frequentato il Trinity College di Cambridge nel 1936 come Major Scholar, laureandosi in chimica nel 1939. Ha trascorso i primi mesi della seconda guerra mondiale facendo ricerca sulla cinetica delle reazioni, poi è diventato membro dell'Air Ministry Research Establishment, lavorando sui radar. Nel 1940 è stato coinvolto nella ricerca operativa presso il quartier generale della Royal Air Force; nominato capo squadriglia il 17 settembre 1941, è stato nominato comandante d'ala onorario l'8 giugno 1944 e ha rinunciato alla sua commissione il 5 giugno 1945. Ha ottenuto il dottorato dopo la guerra nel 1949.

Ricerca e carriera

Durante gli anni della guerra, si è interessato sempre di più ai problemi biochimici e ha deciso di lavorare sulla struttura delle proteine.

### Cristallografia

Nel 1945 ha avvicinato Max Perutz al laboratorio Cavendish di Cambridge. Joseph Barcroft, un fisiologo respiratorio, ha suggerito che avrebbe potuto fare uno studio cristallografico comparativo delle proteine dell'emoglobina di pecora adulta e fetale, e ha iniziato quel lavoro.

Nel 1947 è diventato membro (Fellow) di Peterhouse; e il Medical Research Council (MRC) ha accettato di creare un'unità di ricerca per lo studio della struttura molecolare dei sistemi biologici, sotto la direzione di Sir Lawrence Bragg. Nel 1954 è diventato lettore al Davy-Faraday Laboratory della Royal Institution di Londra.

### Struttura cristallina della mioglobina

Kendrew ha condiviso il premio Nobel per la chimica del 1962 con Max Perutz per aver determinato le prime strutture atomiche delle proteine utilizzando la cristallografia a raggi X. Il loro lavoro è stato svolto in quello che oggi è il laboratorio di biologia molecolare dell'MRC a Cambridge. Kendrew ha determinato la struttura della proteina mioglobina, che immagazzina ossigeno nelle cellule muscolari.

Nel 1947, l'MRC ha accettato di creare un'unità di ricerca per lo studio della struttura molecolare dei sistemi biologici. Gli studi originali riguardavano la struttura dell'emoglobina ovina, ma quando questo lavoro è progredito il più possibile utilizzando le risorse allora disponibili, Kendrew si è imbarcato nello studio della mioglobina, una molecola solo un quarto delle dimensioni della molecola di emoglobina. La sua fonte iniziale di materia prima era il cuore di cavallo, ma i cristalli così ottenuti erano troppo piccoli per l'analisi a raggi X. Kendrew si è reso conto che il tessuto che conserva l'ossigeno dei mammiferi subacquei potrebbe offrire una prospettiva migliore, e un incontro fortuito lo ha portato ad acquisire un grosso pezzo di carne di balena dal Perù. La mioglobina di balena ha dato grandi cristalli con chiari schemi di diffrazione a raggi X. Tuttavia, il problema rimaneva insormontabile, finché nel 1953 Max Perutz ha scoperto che il problema della fase nell'analisi degli schemi di diffrazione poteva essere risolto mediante la sostituzione isomorfa multipla — confronto di schemi di diversi cristalli; uno dalla proteina nativa e altri che erano stati immersi in soluzioni di metalli pesanti e avevano ioni metallici introdotti in diverse posizioni ben definite. Una mappa di densità elettronica con una risoluzione di 6 angstrom (0,6 nanometri) è stata ottenuta entro il 1957, e entro il 1959 si è potuto costruire un modello atomico con una risoluzione di 2 angstrom (0,2 nm).

### Carriera successiva

Nel 1963, Kendrew è diventato uno dei fondatori dell'Organizzazione europea per la biologia molecolare; ha anche fondato il Journal of Molecular Biology ed è stato per molti anni il suo caporedattore. È diventato membro dell'American Society of Biological Chemists nel 1967 e membro onorario dell'Accademia internazionale delle scienze di Monaco. Nel 1974, è riuscito a convincere i governi a stabilire l'European Molecular Biology Laboratory (EMBL) a Heidelberg ed è diventato il suo primo direttore. È stato nominato cavaliere nel 1974. Dal 1974 al 1979, è stato amministratore del British Museum e dal 1974 al 1988 è stato successivamente segretario generale, vicepresidente e presidente del Consiglio internazionale per la scienza.

Dopo il suo pensionamento dall'EMBL, Kendrew è diventato presidente del St John's College all'Università di Oxford, una posizione che ha ricoperto dal 1981 al 1987. Nel suo testamento, ha destinato il suo lascito al St John's College per borse di studio in scienza e musica, per studenti provenienti da paesi in via di sviluppo. Il Kendrew Quadrangle al St John's College di Oxford, inaugurato ufficialmente il 16 ottobre 2010, prende il nome da lui.

Kendrew è stato sposato con Elizabeth Jarvie (nata Gorvin) dal 1948 al 1956. Il loro matrimonio è finito con il divorzio. Kendrew è stato successivamente compagno dell'artista Ruth Harris. Non ha avuto figli superstiti.

Una biografia di Kendrew, intitolata "A Place in History: The Biography of John C. Kendrew", di Paul M. Wassarman, è stata pubblicata dalla Oxford University Press nel 2020.

### Pubblicazioni selezionate

- Kendrew, JC (aprile 1949). "Foetal haemoglobin". Endeavour. 8 (30): 80–5. ISSN 0160-9327. PMID 18144277.

- Kendrew, JC; Parrish, RG; Marrack, JR; Orlans, ES (novembre 1954). "The species specificity of myoglobin". Nature. 174 (4438): 946–9. Bibcode:1954Natur.174..946K. doi:10.1038/174946a0. ISSN 0028-0836. PMID 13214049. S2CID 4281674.

- Kendrew, JC; Parris, RG (gennaio 1955). "Imidazole complexes of myoglobin and the position of the haem group". Nature. 175 (4448): 206–7. Bibcode:1955Natur.175..206K. doi:10.1038/175206b0. ISSN 0028-0836. PMID 13235845. S2CID 37160617.

- Ingram, DJ; Kendrew, JC (ottobre 1956). "Orientation of the haem group in myoglobin and its relation to the polypeptide chain direction". Nature. 178 (4539): 905–6. Bibcode:1956Natur.178..905I. doi:10.1038/178905a0. ISSN 0028-0836. PMID 13369569. S2CID 26921410.

- Kendrew, JC; Bodo, G; Dintzis, HM; Parrish, RG; Wyckoff, H; Phillips, DC (marzo 1958). "A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis". Nature. 181 (4610): 662–6. Bibcode:1958Natur.181..662K. doi:10.1038/181662a0. ISSN 0028-0836. PMID 13517261. S2CID 4162786.

- Kendrew, JC (luglio 1959). "Structure and function in myoglobin and other proteins". Federation Proceedings. 18 (2, Part 1): 740–51. ISSN 0014-9446. PMID 13672267.

- Kendrew, JC; Watson, HC; Strandberg, BE; Dickerson, RE; Phillips, DC; Shore, VC (maggio 1961). "The amino-acid sequence x-ray methods, and its correlation with chemical data". Nature. 190 (4777): 666–70. Bibcode:1961Natur.190..666K. doi:10.1038/190666a0. ISSN 0028-0836. PMID 13752474. S2CID 39469512.

- Watson, HC; Kendrew, JC (maggio 1961). "The amino-acid sequence of sperm whale myoglobin. Comparison between the amino-acid sequences of sperm whale myoglobin and of human hæmoglobin". Nature. 190 (4777): 670–2. Bibcode:1961Natur.190..670W. doi:10.1038/190670a0. ISSN 0028-0836. PMID 13783432. S2CID 4170869.

- Kendrew, JC (dicembre 1961). "The three-dimensional structure of a protein molecule". Scientific American. 205 (6): 96–110. Bibcode:1961SciAm.205f..96K. doi:10.1038/scientificamerican1261-96. ISSN 0036-8733. PMID 14455128.

- Kendrew, JC (ottobre 1962). "The structure of globular proteins". Comparative Biochemistry and Physiology. 4 (2–4): 249–52. doi:10.1016/0010-406X(62)90009-9. ISSN 0010-406X. PMID 14031911.

- Kendrew, John C. (1966). The thread of life: an introduction to molecular biology. Londra: Bell & Hyman. ISBN 978-0-7135-0618-1.