John Kendrew

John Kendrew

Sir John Cowdery Kendrew, CBE FRS (24 mars 1917 – 23 août 1997) était un biochimiste, cristallographe et administrateur scientifique anglais. Kendrew a partagé le prix Nobel de chimie 1962 avec Max Perutz, pour leurs travaux au laboratoire Cavendish visant à étudier la structure des protéines contenant de l'hème.

Éducation et jeunesse

Kendrew est né à Oxford, fils de Wilfrid George Kendrew, lecteur en climatologie à l'université d'Oxford, et d'Evelyn May Graham Sandburg, historienne de l'art. Après une école préparatoire à la Dragon School d'Oxford, il a fait ses études au Clifton College de Bristol, de 1930 à 1936. Il a fréquenté le Trinity College de Cambridge en 1936 en tant que Major Scholar, obtenant un diplôme en chimie en 1939. Il a passé les premiers mois de la Seconde Guerre mondiale à faire des recherches sur la cinétique des réactions, puis est devenu membre de l'Air Ministry Research Establishment, travaillant sur le radar. En 1940, il s'est engagé dans la recherche opérationnelle au quartier général de la Royal Air Force ; nommé chef d'escadron le 17 septembre 1941, il a été nommé commandant d'escadre honoraire le 8 juin 1944 et a quitté son commission le 5 juin 1945. Il a obtenu son doctorat après la guerre en 1949.

Recherche et carrière

Pendant les années de guerre, il s'est de plus en plus intéressé aux problèmes biochimiques et a décidé de travailler sur la structure des protéines.

### Cristallographie

En 1945, il a approché Max Perutz au laboratoire Cavendish de Cambridge. Joseph Barcroft, un physiologiste respiratoire, a suggéré qu'il pourrait faire une étude cristallographique comparative de l'hémoglobine de mouton adulte et fœtal, et il a commencé ce travail.

En 1947, il est devenu membre (Fellow) de Peterhouse ; et le Medical Research Council (MRC) a accepté de créer une unité de recherche pour l'étude de la structure moléculaire des systèmes biologiques, sous la direction de Sir Lawrence Bragg. En 1954, il est devenu lecteur au laboratoire Davy-Faraday de la Royal Institution à Londres.

### Structure cristalline de la myoglobine

Kendrew a partagé le prix Nobel de chimie 1962 avec Max Perutz pour avoir déterminé les premières structures atomiques de protéines en utilisant la cristallographie aux rayons X. Leurs travaux ont été réalisés dans ce qui est aujourd'hui le laboratoire de biologie moléculaire du MRC à Cambridge. Kendrew a déterminé la structure de la protéine myoglobine, qui stocke l'oxygène dans les cellules musculaires.

En 1947, le MRC a accepté de créer une unité de recherche pour l'étude de la structure moléculaire des systèmes biologiques. Les études originales portaient sur la structure de l'hémoglobine de mouton, mais lorsque ce travail a progressé aussi loin que possible en utilisant les ressources alors disponibles, Kendrew s'est lancé dans l'étude de la myoglobine, une molécule ne représentant qu'un quart de la taille de la molécule d'hémoglobine. Sa source initiale de matière première était le cœur de cheval, mais les cristaux ainsi obtenus étaient trop petits pour l'analyse aux rayons X. Kendrew s'est rendu compte que les tissus conservateurs d'oxygène des mammifères plongeurs pourraient offrir une meilleure perspective, et une rencontre fortuite l'a conduit à acquérir un gros morceau de viande de baleine du Pérou. La myoglobine de baleine a donné de gros cristaux avec des modèles de diffraction aux rayons X nets. Cependant, le problème restait insurmontable, jusqu'à ce qu'en 1953 Max Perutz découvre que le problème de phase dans l'analyse des modèles de diffraction pouvait être résolu par le remplacement isomorphe multiple — comparaison des modèles de plusieurs cristaux ; un à partir de la protéine native, et d'autres qui avaient été trempés dans des solutions de métaux lourds et avaient des ions métalliques introduits dans différentes positions bien définies. Une carte de densité électronique avec une résolution de 6 angströms (0,6 nanomètre) a été obtenue en 1957, et en 1959, un modèle atomique pouvait être construit avec une résolution de 2 angströms (0,2 nm).

### Carrière ultérieure

En 1963, Kendrew est devenu l'un des fondateurs de l'Organisation européenne de biologie moléculaire ; il a également fondé le Journal of Molecular Biology et en a été pendant de nombreuses années le rédacteur en chef. Il est devenu membre de l'American Society of Biological Chemists en 1967 et membre honoraire de l'Académie internationale des sciences de Munich. En 1974, il a réussi à convaincre les gouvernements d'établir le Laboratoire européen de biologie moléculaire (EMBL) à Heidelberg et en est devenu le premier directeur. Il a été anobli en 1974. De 1974 à 1979, il a été administrateur du British Museum, et de 1974 à 1988, il a été successivement secrétaire général, vice-président et président du Conseil international pour la science.

Après sa retraite de l'EMBL, Kendrew est devenu président du St John's College de l'université d'Oxford, poste qu'il a occupé de 1981 à 1987. Dans son testament, il a légué ses biens au St John's College pour des bourses en sciences et en musique, pour des étudiants de pays en développement. Le Kendrew Quadrangle au St John's College d'Oxford, officiellement inauguré le 16 octobre 2010, porte son nom.

Kendrew a été marié à Elizabeth Jarvie (née Gorvin) de 1948 à 1956. Leur mariage s'est terminé par un divorce. Kendrew a ensuite été le compagnon de l'artiste Ruth Harris. Il n'a eu aucun enfant survivant.

Une biographie de Kendrew, intitulée "A Place in History: The Biography of John C. Kendrew", par Paul M. Wassarman, a été publiée par Oxford University Press en 2020.

### Publications sélectionnées

- Kendrew, JC (avril 1949). "Foetal haemoglobin". Endeavour. 8 (30) : 80–5. ISSN 0160-9327. PMID 18144277.

- Kendrew, JC ; Parrish, RG ; Marrack, JR ; Orlans, ES (novembre 1954). "The species specificity of myoglobin". Nature. 174 (4438) : 946–9. Bibcode : 1954Natur.174..946K. doi : 10.1038/174946a0. ISSN 0028-0836. PMID 13214049. S2CID 4281674.

- Kendrew, JC ; Parris, RG (janvier 1955). "Imidazole complexes of myoglobin and the position of the haem group". Nature. 175 (4448) : 206–7. Bibcode : 1955Natur.175..206K. doi : 10.1038/175206b0. ISSN 0028-0836. PMID 13235845. S2CID 37160617.

- Ingram, DJ ; Kendrew, JC (octobre 1956). "Orientation of the haem group in myoglobin and its relation to the polypeptide chain direction". Nature. 178 (4539) : 905–6. Bibcode : 1956Natur.178..905I. doi : 10.1038/178905a0. ISSN 0028-0836. PMID 13369569. S2CID 26921410.

- Kendrew, JC ; Bodo, G ; Dintzis, HM ; Parrish, RG ; Wyckoff, H ; Phillips, DC (mars 1958). "A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis". Nature. 181 (4610) : 662–6. Bibcode : 1958Natur.181..662K. doi : 10.1038/181662a0. ISSN 0028-0836. PMID 13517261. S2CID 4162786.

- Kendrew, JC (juillet 1959). "Structure and function in myoglobin and other proteins". Federation Proceedings. 18 (2, Part 1) : 740–51. ISSN 0014-9446. PMID 13672267.

- Kendrew, JC ; Watson, HC ; Strandberg, BE ; Dickerson, RE ; Phillips, DC ; Shore, VC (mai 1961). "The amino-acid sequence x-ray methods, and its correlation with chemical data". Nature. 190 (4777) : 666–70. Bibcode : 1961Natur.190..666K. doi : 10.1038/190666a0. ISSN 0028-0836. PMID 13752474. S2CID 39469512.

- Watson, HC ; Kendrew, JC (mai 1961). "The amino-acid sequence of sperm whale myoglobin. Comparison between the amino-acid sequences of sperm whale myoglobin and of human hæmoglobin". Nature. 190 (4777) : 670–2. Bibcode : 1961Natur.190..670W. doi : 10.1038/190670a0. ISSN 0028-0836. PMID 13783432. S2CID 4170869.

- Kendrew, JC (décembre 1961). "The three-dimensional structure of a protein molecule". Scientific American. 205 (6) : 96–110. Bibcode : 1961SciAm.205f..96K. doi : 10.1038/scientificamerican1261-96. ISSN 0036-8733. PMID 14455128.

- Kendrew, JC (octobre 1962). "The structure of globular proteins". Comparative Biochemistry and Physiology. 4 (2–4) : 249–52. doi : 10.1016/0010-406X(62)90009-9. ISSN 0010-406X. PMID 14031911.

- Kendrew, John C. (1966). The thread of life: an introduction to molecular biology. Londres : Bell & Hyman. ISBN 978-0-7135-0618-1.