John Kendrew

John Kendrew

Sir John Cowdery Kendrew, CBE FRS (24 de marzo de 1917 – 23 de agosto de 1997) fue un bioquímico, cristalógrafo y administrador científico inglés. Kendrew compartió el Premio Nobel de Química de 1962 con Max Perutz, por su trabajo en el Laboratorio Cavendish para investigar la estructura de las proteínas que contienen hemo.

Educación y primeros años

Kendrew nació en Oxford, hijo de Wilfrid George Kendrew, lector de climatología en la Universidad de Oxford, y Evelyn May Graham Sandburg, historiadora del arte. Tras asistir a la escuela preparatoria en la Dragon School de Oxford, fue educado en el Clifton College de Bristol, entre 1930 y 1936. Ingresó en el Trinity College de Cambridge en 1936 como becario principal (Major Scholar) y se graduó en química en 1939. Pasó los primeros meses de la Segunda Guerra Mundial investigando la cinética de reacciones y luego se convirtió en miembro del Establecimiento de Investigación del Ministerio del Aire, trabajando en radares. En 1940 comenzó a participar en la investigación operativa en el cuartel general de la Real Fuerza Aérea; nombrado líder de escuadrón el 17 de septiembre de 1941, fue designado comandante de ala honorario el 8 de junio de 1944 y renunció a su comisión el 5 de junio de 1945. Obtuvo su doctorado después de la guerra, en 1949.

Investigación y carrera

Durante los años de guerra, se interesó cada vez más en los problemas bioquímicos y decidió trabajar en la estructura de las proteínas.

### Cristalografía

En 1945 se acercó a Max Perutz en el Laboratorio Cavendish de Cambridge. Joseph Barcroft, un fisiólogo respiratorio, sugirió que podría realizar un estudio cristalográfico comparativo de las proteínas de la hemoglobina de oveja adulta y fetal, y comenzó ese trabajo.

En 1947 se convirtió en miembro (Fellow) de Peterhouse; y el Consejo de Investigación Médica (MRC) acordó crear una unidad de investigación para el estudio de la estructura molecular de los sistemas biológicos, bajo la dirección de Sir Lawrence Bragg. En 1954 se convirtió en lector en el Laboratorio Davy-Faraday de la Real Institución en Londres.

### Estructura cristalina de la mioglobina

Kendrew compartió el Premio Nobel de Química de 1962 con Max Perutz por determinar las primeras estructuras atómicas de proteínas mediante cristalografía de rayos X. Su trabajo se realizó en lo que hoy es el Laboratorio de Biología Molecular del MRC en Cambridge. Kendrew determinó la estructura de la proteína mioglobina, que almacena oxígeno en las células musculares.

En 1947, el MRC acordó crear una unidad de investigación para el estudio de la estructura molecular de los sistemas biológicos. Los estudios originales versaron sobre la estructura de la hemoglobina ovina, pero cuando este trabajo progresó hasta donde fue posible utilizando los recursos disponibles, Kendrew se embarcó en el estudio de la mioglobina, una molécula que solo tenía una cuarta parte del tamaño de la molécula de hemoglobina. Su fuente inicial de materia prima fue el corazón de caballo, pero los cristales obtenidos eran demasiado pequeños para el análisis de rayos X. Kendrew se dio cuenta de que el tejido conservador de oxígeno de los mamíferos buceadores podía ofrecer una mejor perspectiva, y un encuentro fortuito le permitió adquirir un gran trozo de carne de ballena procedente de Perú. La mioglobina de ballena produjo grandes cristales con patrones de difracción de rayos X claros. Sin embargo, el problema seguía siendo insuperable hasta que en 1953 Max Perutz descubrió que el problema de la fase en el análisis de los patrones de difracción podía resolverse mediante el reemplazo isomorfo múltiple: la comparación de patrones de varios cristales, uno de la proteína nativa y otros que habían sido sumergidos en soluciones de metales pesados con iones metálicos introducidos en diferentes posiciones bien definidas. En 1957 se obtuvo un mapa de densidad electrónica con una resolución de 6 angstroms (0,6 nanómetros) y, en 1959, se pudo construir un modelo atómico con una resolución de 2 angstroms (0,2 nm).

### Carrera posterior

En 1963, Kendrew se convirtió en uno de los fundadores de la Organización Europea de Biología Molecular; también fundó el Journal of Molecular Biology y fue su redactor jefe durante muchos años. Se convirtió en miembro de la Sociedad Americana de Bioquímicos en 1967 y miembro honorario de la Academia Internacional de Ciencias de Múnich. En 1974, logró persuadir a los gobiernos para que establecieran el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL) en Heidelberg y se convirtió en su primer director. Fue nombrado caballero en 1974. De 1974 a 1979, fue administrador del Museo Británico, y de 1974 a 1988 fue sucesivamente secretario general, vicepresidente y presidente del Consejo Internacional de Uniones Científicas.

Tras su jubilación del EMBL, Kendrew se convirtió en presidente del St John's College de la Universidad de Oxford, cargo que ocupó de 1981 a 1987. En su testamento, destinó su legado al St John's College para becas de ciencia y música para estudiantes de países en desarrollo. El Kendrew Quadrangle del St John's College de Oxford, inaugurado oficialmente el 16 de octubre de 2010, lleva su nombre.

Kendrew estuvo casado con Elizabeth Jarvie (de soltera Gorvin) de 1948 a 1956. Su matrimonio terminó en divorcio. Posteriormente, Kendrew fue pareja de la artista Ruth Harris. No tuvo hijos supervivientes.

Una biografía de Kendrew, titulada "A Place in History: The Biography of John C. Kendrew", escrita por Paul M. Wassarman, fue publicada por Oxford University Press en 2020.

### Publicaciones seleccionadas

- Kendrew, JC (abril de 1949). "Foetal haemoglobin". Endeavour. 8 (30): 80–5. ISSN 0160-9327. PMID 18144277.

- Kendrew, JC; Parrish, RG; Marrack, JR; Orlans, ES (noviembre de 1954). "The species specificity of myoglobin". Nature. 174 (4438): 946–9. Bibcode:1954Natur.174..946K. doi:10.1038/174946a0. ISSN 0028-0836. PMID 13214049. S2CID 4281674.

- Kendrew, JC; Parris, RG (enero de 1955). "Imidazole complexes of myoglobin and the position of the haem group". Nature. 175 (4448): 206–7. Bibcode:1955Natur.175..206K. doi:10.1038/175206b0. ISSN 0028-0836. PMID 13235845. S2CID 37160617.

- Ingram, DJ; Kendrew, JC (octubre de 1956). "Orientation of the haem group in myoglobin and its relation to the polypeptide chain direction". Nature. 178 (4539): 905–6. Bibcode:1956Natur.178..905I. doi:10.1038/178905a0. ISSN 0028-0836. PMID 13369569. S2CID 26921410.

- Kendrew, JC; Bodo, G; Dintzis, HM; Parrish, RG; Wyckoff, H; Phillips, DC (marzo de 1958). "A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis". Nature. 181 (4610): 662–6. Bibcode:1958Natur.181..662K. doi:10.1038/181662a0. ISSN 0028-0836. PMID 13517261. S2CID 4162786.

- Kendrew, JC (julio de 1959). "Structure and function in myoglobin and other proteins". Federation Proceedings. 18 (2, Part 1): 740–51. ISSN 0014-9446. PMID 13672267.

- Kendrew, JC; Watson, HC; Strandberg, BE; Dickerson, RE; Phillips, DC; Shore, VC (mayo de 1961). "The amino-acid sequence x-ray methods, and its correlation with chemical data". Nature. 190 (4777): 666–70. Bibcode:1961Natur.190..666K. doi:10.1038/190666a0. ISSN 0028-0836. PMID 13752474. S2CID 39469512.

- Watson, HC; Kendrew, JC (mayo de 1961). "The amino-acid sequence of sperm whale myoglobin. Comparison between the amino-acid sequences of sperm whale myoglobin and of human hæmoglobin". Nature. 190 (4777): 670–2. Bibcode:1961Natur.190..670W. doi:10.1038/190670a0. ISSN 0028-0836. PMID 13783432. S2CID 4170869.

- Kendrew, JC (diciembre de 1961). "The three-dimensional structure of a protein molecule". Scientific American. 205 (6): 96–110. Bibcode:1961SciAm.205f..96K. doi:10.1038/scientificamerican1261-96. ISSN 0036-8733. PMID 14455128.

- Kendrew, JC (octubre de 1962). "The structure of globular proteins". Comparative Biochemistry and Physiology. 4 (2–4): 249–52. doi:10.1016/0010-406X(62)90009-9. ISSN 0010-406X. PMID 14031911.

- Kendrew, John C. (1966). The thread of life: an introduction to molecular biology. Londres: Bell & Hyman. ISBN 978-0-7135-0618-1.