John Kendrew

John Kendrew

Sir John Cowdery Kendrew, CBE FRS (24 de março de 1917 – 23 de agosto de 1997) foi um bioquímico, cristalógrafo e administrador científico inglês. Kendrew partilhou o Prémio Nobel da Química de 1962 com Max Perutz pelo seu trabalho no Laboratório Cavendish para investigar a estrutura das proteínas que contêm heme.

Educação e primeiros anos

Kendrew nasceu em Oxford, filho de Wilfrid George Kendrew, leitor de climatologia na Universidade de Oxford, e de Evelyn May Graham Sandburg, historiadora de arte. Após frequentar a escola preparatória Dragon School em Oxford, estudou no Clifton College em Bristol, de 1930 a 1936. Frequentou o Trinity College, Cambridge, em 1936, como Major Scholar, licenciando-se em química em 1939. Passou os primeiros meses da Segunda Guerra Mundial a realizar investigação sobre a cinética das reações e, depois, tornou-se membro do Air Ministry Research Establishment, trabalhando em radares. Em 1940, começou a participar na investigação operacional no quartel-general da Real Força Aérea; nomeado líder de esquadrão em 17 de setembro de 1941, foi nomeado comandante de asa honorário em 8 de junho de 1944 e renunciou à sua comissão em 5 de junho de 1945. Obteve o seu doutoramento após a guerra, em 1949.

Investigação e carreira

Durante os anos de guerra, interessou-se cada vez mais por problemas bioquímicos e decidiu trabalhar na estrutura das proteínas.

### Cristalografia

Em 1945, contactou Max Perutz no Laboratório Cavendish em Cambridge. Joseph Barcroft, um fisiologista respiratório, sugeriu-lhe que fizesse um estudo cristalográfico comparativo das proteínas da hemoglobina de ovelha adulta e fetal, e ele iniciou esse trabalho.

Em 1947, tornou-se membro (Fellow) do Peterhouse; e o Conselho de Investigação Médica (MRC) concordou em criar uma unidade de investigação para o estudo da estrutura molecular dos sistemas biológicos, sob a direção de Sir Lawrence Bragg. Em 1954, tornou-se leitor no Laboratório Davy-Faraday da Royal Institution em Londres.

### Estrutura cristalina da mioglobina

Kendrew partilhou o Prémio Nobel da Química de 1962 com Max Perutz por determinar as primeiras estruturas atómicas de proteínas usando cristalografia de raios X. O seu trabalho foi realizado no que é hoje o Laboratório de Biologia Molecular do MRC em Cambridge. Kendrew determinou a estrutura da proteína mioglobina, que armazena oxigénio nas células musculares.

Em 1947, o MRC concordou em criar uma unidade de investigação para o estudo da estrutura molecular dos sistemas biológicos. Os estudos originais foram sobre a estrutura da hemoglobina ovina, mas quando este trabalho progrediu o máximo possível utilizando os recursos disponíveis na altura, Kendrew iniciou o estudo da mioglobina, uma molécula com apenas um quarto do tamanho da molécula de hemoglobina. A sua fonte inicial de matéria-prima foi o coração de cavalo, mas os cristais obtidos eram demasiado pequenos para a análise de raios X. Kendrew percebeu que o tecido conservador de oxigénio dos mamíferos mergulhadores poderia oferecer uma melhor perspetiva, e um encontro casual levou-o a adquirir um grande pedaço de carne de baleia do Peru. A mioglobina de baleia deu grandes cristais com padrões de difração de raios X claros. No entanto, o problema continuava a ser intransponível, até que em 1953 Max Perutz descobriu que o problema da fase na análise dos padrões de difração poderia ser resolvido por substituição isomorfa múltipla — comparação de padrões de vários cristais; um da proteína nativa e outros que tinham sido mergulhados em soluções de metais pesados e tinham iões metálicos introduzidos em diferentes posições bem definidas. Um mapa de densidade eletrónica com uma resolução de 6 angstroms (0,6 nanómetros) foi obtido em 1957 e, em 1959, foi possível construir um modelo atómico com uma resolução de 2 angstroms (0,2 nm).

### Carreira posterior

Em 1963, Kendrew tornou-se um dos fundadores da Organização Europeia de Biologia Molecular; também fundou o Journal of Molecular Biology e foi durante muitos anos o seu editor-chefe. Tornou-se membro da American Society of Biological Chemists em 1967 e membro honorário da Academia Internacional de Ciência de Munique. Em 1974, conseguiu persuadir governos a estabelecer o Laboratório Europeu de Biologia Molecular (EMBL) em Heidelberg e tornou-se o seu primeiro diretor. Foi nomeado cavaleiro em 1974. De 1974 a 1979, foi administrador do Museu Britânico e, de 1974 a 1988, foi sucessivamente Secretário-Geral, Vice-Presidente e Presidente do Conselho Internacional de Uniões Científicas.

Após a sua reforma do EMBL, Kendrew tornou-se Presidente do St John's College na Universidade de Oxford, cargo que ocupou de 1981 a 1987. No seu testamento, destinou o seu legado ao St John's College para bolsas de estudo em ciência e música, para estudantes de países em desenvolvimento. O Kendrew Quadrangle no St John's College em Oxford, oficialmente inaugurado em 16 de outubro de 2010, recebeu o seu nome.

Kendrew foi casado com Elizabeth Jarvie (nascida Gorvin) de 1948 a 1956. O seu casamento terminou em divórcio. Kendrew foi posteriormente companheiro da artista Ruth Harris. Não teve filhos sobreviventes.

Uma biografia de Kendrew, intitulada "A Place in History: The Biography of John C. Kendrew", da autoria de Paul M. Wassarman, foi publicada pela Oxford University Press em 2020.

### Publicações selecionadas

- Kendrew, JC (abril de 1949). "Foetal haemoglobin". Endeavour. 8 (30): 80–5. ISSN 0160-9327. PMID 18144277.

- Kendrew, JC; Parrish, RG; Marrack, JR; Orlans, ES (novembro de 1954). "The species specificity of myoglobin". Nature. 174 (4438): 946–9. Bibcode:1954Natur.174..946K. doi:10.1038/174946a0. ISSN 0028-0836. PMID 13214049. S2CID 4281674.

- Kendrew, JC; Parris, RG (janeiro de 1955). "Imidazole complexes of myoglobin and the position of the haem group". Nature. 175 (4448): 206–7. Bibcode:1955Natur.175..206K. doi:10.1038/175206b0. ISSN 0028-0836. PMID 13235845. S2CID 37160617.

- Ingram, DJ; Kendrew, JC (outubro de 1956). "Orientation of the haem group in myoglobin and its relation to the polypeptide chain direction". Nature. 178 (4539): 905–6. Bibcode:1956Natur.178..905I. doi:10.1038/178905a0. ISSN 0028-0836. PMID 13369569. S2CID 26921410.

- Kendrew, JC; Bodo, G; Dintzis, HM; Parrish, RG; Wyckoff, H; Phillips, DC (março de 1958). "A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis". Nature. 181 (4610): 662–6. Bibcode:1958Natur.181..662K. doi:10.1038/181662a0. ISSN 0028-0836. PMID 13517261. S2CID 4162786.

- Kendrew, JC (julho de 1959). "Structure and function in myoglobin and other proteins". Federation Proceedings. 18 (2, Part 1): 740–51. ISSN 0014-9446. PMID 13672267.

- Kendrew, JC; Watson, HC; Strandberg, BE; Dickerson, RE; Phillips, DC; Shore, VC (maio de 1961). "The amino-acid sequence x-ray methods, and its correlation with chemical data". Nature. 190 (4777): 666–70. Bibcode:1961Natur.190..666K. doi:10.1038/190666a0. ISSN 0028-0836. PMID 13752474. S2CID 39469512.

- Watson, HC; Kendrew, JC (maio de 1961). "The amino-acid sequence of sperm whale myoglobin. Comparison between the amino-acid sequences of sperm whale myoglobin and of human hæmoglobin". Nature. 190 (4777): 670–2. Bibcode:1961Natur.190..670W. doi:10.1038/190670a0. ISSN 0028-0836. PMID 13783432. S2CID 4170869.

- Kendrew, JC (dezembro de 1961). "The three-dimensional structure of a protein molecule". Scientific American. 205 (6): 96–110. Bibcode:1961SciAm.205f..96K. doi:10.1038/scientificamerican1261-96. ISSN 0036-8733. PMID 14455128.

- Kendrew, JC (outubro de 1962). "The structure of globular proteins". Comparative Biochemistry and Physiology. 4 (2–4): 249–52. doi:10.1016/0010-406X(62)90009-9. ISSN 0010-406X. PMID 14031911.

- Kendrew, John C. (1966). The thread of life: an introduction to molecular biology. Londres: Bell & Hyman. ISBN 978-0-7135-0618-1.