John Kendrew

John Kendrew

Sir John Cowdery Kendrew, CBE FRS (24. März 1917 – 23. August 1997) war ein britischer Biochemiker, Kristallograph und Wissenschaftsverwalter. Kendrew teilte sich 1962 den Nobelpreis für Chemie mit Max Perutz für ihre Arbeit am Cavendish-Laboratorium zur Untersuchung der Struktur von Häm-haltigen Proteinen.

Bildung und frühes Leben

Kendrew wurde in Oxford geboren, als Sohn von Wilfrid George Kendrew, Lektor für Klimatologie an der Universität Oxford, und Evelyn May Graham Sandburg, Kunsthistorikerin. Nach dem Besuch der Vorbereitungsschule an der Dragon School in Oxford wurde er von 1930 bis 1936 am Clifton College in Bristol ausgebildet. Er besuchte 1936 als Major Scholar das Trinity College in Cambridge und schloss 1939 sein Studium der Chemie ab. Er verbrachte die ersten Monate des Zweiten Weltkriegs mit Forschungen zur Reaktionskinetik und wurde dann Mitglied des Air Ministry Research Establishment, wo er am Radar arbeitete. 1940 engagierte er sich in der operativen Forschung im Hauptquartier der Royal Air Force; am 17. September 1941 wurde er zum Squadron Leader befördert, am 8. Juni 1944 zum Ehren-Wing Commander ernannt und schied am 5. Juni 1945 aus dem aktiven Dienst aus. Nach dem Krieg, 1949, promovierte er.

Forschung und Karriere

Während der Kriegsjahre interessierte er sich zunehmend für biochemische Probleme und beschloss, an der Struktur von Proteinen zu arbeiten.

### Kristallographie

1945 wandte er sich an Max Perutz im Cavendish-Laboratorium in Cambridge. Joseph Barcroft, ein Physiologe der Atmung, schlug ihm vor, eine vergleichende kristallographische Studie der Proteine von Hämoglobin bei erwachsenen und fötalen Schafen durchzuführen, und er begann mit dieser Arbeit.

1947 wurde er Fellow von Peterhouse; und der Medical Research Council (MRC) stimmte der Gründung einer Forschungseinheit zur Untersuchung der molekularen Struktur biologischer Systeme unter der Leitung von Sir Lawrence Bragg zu. 1954 wurde er Lektor am Davy-Faraday-Laboratorium der Royal Institution in London.

### Kristallstruktur von Myoglobin

Kendrew teilte sich 1962 den Nobelpreis für Chemie mit Max Perutz für die Bestimmung der ersten atomaren Strukturen von Proteinen mittels Röntgenkristallographie. Ihre Arbeit wurde in dem heute als MRC Laboratory of Molecular Biology in Cambridge bekannten Labor durchgeführt. Kendrew bestimmte die Struktur des Proteins Myoglobin, das Sauerstoff in Muskelzellen speichert.

1947 stimmte der MRC der Gründung einer Forschungseinheit für das Studium der molekularen Struktur biologischer Systeme zu. Die ursprünglichen Studien befassten sich mit der Struktur von Schafhämoglobin, doch als diese Arbeit mit den damals verfügbaren Mitteln so weit wie möglich fortgeschritten war, begann Kendrew mit der Untersuchung von Myoglobin, einem Molekül, das nur ein Viertel so groß wie das Hämoglobinmolekül ist. Seine erste Rohmaterialquelle war Pferdeherz, aber die so gewonnenen Kristalle waren zu klein für eine Röntgenanalyse. Kendrew erkannte, dass das sauerstoffkonservierende Gewebe von tauchenden Säugetieren bessere Aussichten bieten könnte, und durch einen Zufall erwarb er ein großes Stück Walfleisch aus Peru. Wal-Myoglobin lieferte große Kristalle mit klaren Röntgenbeugungsmustern. Das Problem blieb jedoch unüberwindbar, bis Max Perutz 1953 entdeckte, dass das Phasenproblem bei der Analyse der Beugungsmuster durch multiplen isomorphen Austausch gelöst werden konnte – durch den Vergleich von Mustern aus mehreren Kristallen; eines vom nativen Protein und andere, die in Lösungen mit Schwermetallen eingeweicht wurden, wobei Metallionen an verschiedenen genau definierten Positionen eingeführt wurden. Eine Elektronendichtekarte mit einer Auflösung von 6 Angström (0,6 Nanometer) wurde 1957 erhalten, und 1959 konnte ein atomares Modell mit einer Auflösung von 2 Angström (0,2 nm) erstellt werden.

### Spätere Karriere

1963 wurde Kendrew einer der Gründer der European Molecular Biology Organization; er gründete auch das Journal of Molecular Biology und war viele Jahre dessen Chefredakteur. 1967 wurde er Fellow der American Society of Biological Chemists und Ehrenmitglied der International Academy of Science in München. 1974 gelang es ihm, Regierungen davon zu überzeugen, das European Molecular Biology Laboratory (EMBL) in Heidelberg zu gründen, und er wurde dessen erster Direktor. 1974 wurde er zum Ritter geschlagen. Von 1974 bis 1979 war er Treuhänder des British Museum und von 1974 bis 1988 nacheinander Generalsekretär, Vizepräsident und Präsident des Internationalen Wissenschaftsrates.

Nach seiner Pensionierung vom EMBL wurde Kendrew Präsident des St John's College an der Universität Oxford, ein Amt, das er von 1981 bis 1987 innehatte. In seinem Testament verfügte er, dass sein Nachlass dem St John's College für Stipendien in Wissenschaft und Musik für Studierende aus Entwicklungsländern zugutekommen sollte. Das Kendrew Quadrangle am St John's College in Oxford, das am 16. Oktober 2010 offiziell eröffnet wurde, ist nach ihm benannt.

Kendrew war von 1948 bis 1956 mit Elizabeth Jarvie (geborene Gorvin) verheiratet. Ihre Ehe endete durch Scheidung. Kendrew war anschließend mit der Künstlerin Ruth Harris liiert. Er hatte keine überlebenden Kinder.

Eine Biografie von Kendrew mit dem Titel "A Place in History: The Biography of John C. Kendrew" von Paul M. Wassarman wurde 2020 von der Oxford University Press veröffentlicht.

### Ausgewählte Publikationen

- Kendrew, JC (April 1949). "Foetal haemoglobin". Endeavour. 8 (30): 80–5. ISSN 0160-9327. PMID 18144277.

- Kendrew, JC; Parrish, RG; Marrack, JR; Orlans, ES (November 1954). "The species specificity of myoglobin". Nature. 174 (4438): 946–9. Bibcode:1954Natur.174..946K. doi:10.1038/174946a0. ISSN 0028-0836. PMID 13214049. S2CID 4281674.

- Kendrew, JC; Parris, RG (Januar 1955). "Imidazole complexes of myoglobin and the position of the haem group". Nature. 175 (4448): 206–7. Bibcode:1955Natur.175..206K. doi:10.1038/175206b0. ISSN 0028-0836. PMID 13235845. S2CID 37160617.

- Ingram, DJ; Kendrew, JC (Oktober 1956). "Orientation of the haem group in myoglobin and its relation to the polypeptide chain direction". Nature. 178 (4539): 905–6. Bibcode:1956Natur.178..905I. doi:10.1038/178905a0. ISSN 0028-0836. PMID 13369569. S2CID 26921410.

- Kendrew, JC; Bodo, G; Dintzis, HM; Parrish, RG; Wyckoff, H; Phillips, DC (März 1958). "A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis". Nature. 181 (4610): 662–6. Bibcode:1958Natur.181..662K. doi:10.1038/181662a0. ISSN 0028-0836. PMID 13517261. S2CID 4162786.

- Kendrew, JC (Juli 1959). "Structure and function in myoglobin and other proteins". Federation Proceedings. 18 (2, Part 1): 740–51. ISSN 0014-9446. PMID 13672267.

- Kendrew, JC; Watson, HC; Strandberg, BE; Dickerson, RE; Phillips, DC; Shore, VC (Mai 1961). "The amino-acid sequence x-ray methods, and its correlation with chemical data". Nature. 190 (4777): 666–70. Bibcode:1961Natur.190..666K. doi:10.1038/190666a0. ISSN 0028-0836. PMID 13752474. S2CID 39469512.

- Watson, HC; Kendrew, JC (Mai 1961). "The amino-acid sequence of sperm whale myoglobin. Comparison between the amino-acid sequences of sperm whale myoglobin and of human hæmoglobin". Nature. 190 (4777): 670–2. Bibcode:1961Natur.190..670W. doi:10.1038/190670a0. ISSN 0028-0836. PMID 13783432. S2CID 4170869.

- Kendrew, JC (Dezember 1961). "The three-dimensional structure of a protein molecule". Scientific American. 205 (6): 96–110. Bibcode:1961SciAm.205f..96K. doi:10.1038/scientificamerican1261-96. ISSN 0036-8733. PMID 14455128.

- Kendrew, JC (Oktober 1962). "The structure of globular proteins". Comparative Biochemistry and Physiology. 4 (2–4): 249–52. doi:10.1016/0010-406X(62)90009-9. ISSN 0010-406X. PMID 14031911.

- Kendrew, John C. (1966). The thread of life: an introduction to molecular biology. London: Bell & Hyman. ISBN 978-0-7135-0618-1.