Robert Huber

Robert Huber

Robert Huber (deutsche Aussprache: [ˈʁoːbɛʁt ˈhuːbɐ]; * 20. Februar 1937) ist ein deutscher Biochemiker und Nobelpreisträger. Er ist bekannt für seine Arbeit bei der Kristallisation eines intramembranären Proteins, das für die Photosynthese wichtig ist, und die anschließende Anwendung der Röntgenkristallographie zur Aufklärung der Proteinstruktur.

Frühes Leben und Ausbildung

Er wurde am 20. Februar 1937 in München geboren, wo sein Vater Sebastian Bankkassierer war. Er besuchte von 1947 bis 1956 das Humanistische Karls-Gymnasium und studierte anschließend Chemie an der Technischen Hochschule, wo er 1960 sein Diplom erhielt. Er blieb dort und forschte zur Nutzung der Kristallographie zur Aufklärung der Struktur organischer Verbindungen.

Karriere

1971 wurde er Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie, wo sein Team Methoden zur Proteinkristallographie entwickelte.

1988 erhielt er gemeinsam mit Johann Deisenhofer und Hartmut Michel den Nobelpreis für Chemie. Das Trio wurde für seine Arbeit ausgezeichnet, bei der es erstmals gelang, ein intramembranäres Protein zu kristallisieren, das für die Photosynthese in Purpurbakterien wichtig ist, und anschließend die Röntgenkristallographie anzuwenden, um die Struktur des Proteins aufzuklären. Die Informationen lieferten den ersten Einblick in die strukturellen Körper, die die integrale Funktion der Photosynthese ausführten. Diese Erkenntnis ließ sich auf das Verständnis des komplexeren Analogons der Photosynthese in Cyanobakterien übertragen, das im Wesentlichen das gleiche ist wie das in Chloroplasten höherer Pflanzen.

Im Jahr 2006 nahm er eine Stelle an der Cardiff University an, um den Aufbau der Strukturbiologie an der Universität auf Teilzeitbasis voranzutreiben.

Seit 2005 forscht er am Zentrum für Medizinische Biotechnologie der Universität Duisburg-Essen.

Huber war einer der ursprünglichen Herausgeber der Encyclopedia of Analytical Chemistry.

Auszeichnungen und Ehrungen

1977 erhielt Huber die Otto-Warburg-Medaille. 1988 erhielt er den Nobelpreis und 1992 die Sir-Hans-Krebs-Medaille. Huber wurde 1993 zum Mitglied des Ordens Pour le Mérite für Wissenschaften und Künste und 1999 zum auswärtigen Mitglied der Royal Society (ForMemRS) gewählt. Seine Wahlurkunde lautet:

> Huber hat das produktivste Proteinkristallographie-Labor in Europa aufgebaut, geleitet und leitet es noch immer. Seine eigenen Beiträge zur Kristallographie, die er über einen Zeitraum von etwa 25 Jahren geleistet hat, sind prodigiös. Für seine Doktorarbeit löste er die chemische Formel des wichtigen Insektenhormons Ecdyson, das sich den Chemikern entzogen hatte. Er zeigte dann, dass die tertiäre Faltung der Polypeptidkette im Hämoglobin der Fliegenlarve Chironomus der im Myoglobin des Pottwals von Kendrew sehr nahe kam, was zum ersten Mal darauf hinwies, dass diese Faltung während der gesamten Evolution erhalten geblieben war. Hubers nächster Erfolg war die Lösung der Struktur des Trypsininhibitors und der Nachweis, dass er in seinem Komplex mit Trypsin den tetraedrischen Übergangszustand des Substrats des Enzyms nachahmte. Seitdem hat er die Strukturen vieler anderer Proteinasen, ihrer inaktiven Vorstufen und ihrer Inhibitoren bestimmt und sich als weltweite Autorität auf diesem Gebiet etabliert. Herausragende Strukturen sind die der Procarboxypeptidase, die zur Entdeckung des bemerkenswerten Aktivierungsmechanismus dieses Enzyms führte, und des Komplexes von Thrombin mit Hirudin, der den molekularen Mechanismus der Hemmung der Blutgerinnung durch dieses Blutegelgift zeigte. Parallel zu dieser Arbeit löste Huber die Strukturen mehrerer Immunglobulinfragmente. Er war der erste, der die Struktur des komplementaktivierenden F-Fragments bestimmte, das auch die erste variable und die erste konstante Domäne in Fab-Fragmenten war. Hubers Struktur der Citrat-Synthase enthüllte ein bemerkenswertes Beispiel für eine konformative Änderung, die ein Enzym bei der Kombination mit seinem Substrat durch einen Prozess der induzierten Anpassung erfährt. Huber teilte sich 1988 den Nobelpreis für Chemie mit Michel und Deisenhofer für ihre Bestimmung der bemerkenswerten und überaus wichtigen Strukturen des photochemischen Reaktionszentrums von Rhodopseudomonas viridis und von Phycocyanin, dem lichtabsorbierenden Protein der blaugrünen Alge Mastigocladus laminosus. Dieses Protein bindet lineare Tetrapyrrole in einer tertiären Faltung, die an die Globine erinnert, was Huber zurück zu seiner ersten Struktur, dem Erythrocruerin, führte. Huber hat auch die Strukturen mehrerer kupferhaltiger Elektronentransferproteine, einschließlich der Ascorbatoxidase, und anderer Metalloenzyme bestimmt. Diese Studien haben ein neues Licht auf Elektronentransfersysteme und auf die Zinkkoordination in Proteinen geworfen. Er hat auch die Struktur einer wichtigen Klasse von calciumbindenden Proteinen gelöst – die Annexine. Schließlich haben seine sehr genauen Strukturen wichtige Einblicke in die verschiedenen Mobilitätsgrade innerhalb von Proteinmolekülen geliefert.

Huber hat etwa 400 Arbeiten veröffentlicht.

Privatleben

Huber ist verheiratet und hat vier Kinder.