Christian B. Anfinsen

Le prix Nobel de chimie de 1972 a été partagé par Christian B. Anfinsen, Stanford Moore et William Howard Stein pour leurs recherches sur la ribonucléase. La contribution spécifique d'Anfinsen s'est concentrée sur la corrélation entre la séquence d'acides aminés et la conformation biologiquement active des protéines, un principe devenu fondamental pour l'étude de la biologie moléculaire et du repliement des protéines.

Études et recherches initiales

Né à Monessen, en Pennsylvanie, en 1916, Anfinsen a fréquenté le lycée de Monessen avant de s'inscrire au Swarthmore College en 1933. Il a obtenu une licence en chimie en 1937 et a joué dans l'équipe de football universitaire. En 1939, il a terminé une maîtrise en chimie organique à l'Université de Pennsylvanie. Une bourse de la Fondation américano-scandinave a ensuite soutenu ses travaux au laboratoire Carlsberg de Copenhague, au Danemark, où il a commencé à développer des techniques d'analyse des protéines. Il a obtenu son doctorat en biochimie à la faculté de médecine de Harvard en 1943.

Rôles académiques et institutionnels

Pendant la Seconde Guerre mondiale, Anfinsen a servi au sein de l'Office of Scientific Research and Development. En 1950, il a rejoint le National Heart Institute en tant que chef de son laboratoire de physiologie cellulaire. Sa carrière a inclus des périodes de recherche internationale, notamment au laboratoire Carlsberg et à l'Institut des sciences Weizmann à Rehovot, en Israël. Il a été professeur invité à la faculté de médecine de Harvard en 1962, puis chef du laboratoire de biologie chimique au National Institute of Arthritis and Metabolic Diseases jusqu'en 1981. Il a terminé sa carrière en tant que professeur de biologie et de biochimie à l'Université Johns Hopkins, poste qu'il a occupé de 1982 jusqu'à sa mort en 1995.

Contributions à la biochimie

Anfinsen est l'auteur de plus de 200 articles originaux et du livre de 1959, The Molecular Basis of Evolution, qui examinait l'intersection de la chimie des protéines et de la génétique. En 1961, ses expériences ont démontré que la ribonucléase pouvait être repliée après dénaturation tout en conservant son activité enzymatique. Cette observation a suggéré que la conformation finale d'une protéine est dictée par sa séquence d'acides aminés. Outre ses recherches, il a été membre fondateur du Conseil culturel mondial et membre de la National Academy of Sciences, de l'American Philosophical Society et de l'Académie pontificale des sciences.

Faits en bref

- Naissance : 1916, Monessen, Pennsylvanie - Décès : 1995, Randallstown, Maryland - Éducation : Swarthmore College, Université de Pennsylvanie, faculté de médecine de Harvard - Prix Nobel : 1972, Chimie - Ouvrage majeur : The Molecular Basis of Evolution (1959) - Nominations professionnelles : Université Harvard, Université Johns Hopkins - Lieu de sépulture : Cimetière Beth Tfiloh

Questions fréquentes

### Qu'est-ce que le dogme d'Anfinsen ?

C'est le principe selon lequel la structure native d'une protéine est déterminée par la totalité de sa séquence d'acides aminés dans des conditions physiologiques.

### Qu'a étudié Anfinsen au laboratoire Carlsberg ?

Il a développé des méthodes pour analyser la structure chimique de protéines complexes, en particulier les enzymes.