El Premio Nobel de Química de 1972 fue compartido por Christian B. Anfinsen, Stanford Moore y William Howard Stein por su investigación sobre la ribonucleasa. La contribución específica de Anfinsen se centró en la correlación entre la secuencia de aminoácidos y la conformación biológicamente activa de las proteínas, un principio que se convirtió en fundamental para el estudio de la biología molecular y el plegamiento de proteínas.
Educación temprana e investigación
Nacido en Monessen, Pensilvania, en 1916, Anfinsen asistió a la escuela secundaria de Monessen antes de matricularse en el Swarthmore College en 1933. Obtuvo una licenciatura en química en 1937 y participó en el equipo de fútbol universitario. Para 1939, completó una maestría en química orgánica en la Universidad de Pensilvania. Una beca de la Fundación Americano-Escandinava apoyó entonces su trabajo en el Laboratorio Carlsberg en Copenhague, Dinamarca, donde comenzó a desarrollar técnicas para el análisis de proteínas. Obtuvo su doctorado en bioquímica en la Escuela de Medicina de Harvard en 1943.
Roles académicos e institucionales
Durante la Segunda Guerra Mundial, Anfinsen sirvió en la Oficina de Investigación y Desarrollo Científico. En 1950, se unió al Instituto Nacional del Corazón como jefe de su laboratorio de fisiología celular. Su carrera incluyó períodos de investigación internacional, específicamente en el Laboratorio Carlsberg y el Instituto Weizmann de Ciencias en Rehovot, Israel. Fue profesor visitante en la Escuela de Medicina de Harvard en 1962 y posteriormente se desempeñó como jefe del laboratorio de biología química en el Instituto Nacional de Artritis y Enfermedades Metabólicas hasta 1981. Finalizó su carrera como profesor de biología y bioquímica en la Universidad Johns Hopkins, cargo que ocupó desde 1982 hasta su muerte en 1995.
Contribuciones a la bioquímica
Anfinsen fue autor de más de 200 artículos originales y del libro de 1959, The Molecular Basis of Evolution, que examinó la intersección de la química de las proteínas y la genética. En 1961, sus experimentos demostraron que la ribonucleasa podía volver a plegarse después de la desnaturalización mientras mantenía su actividad enzimática. Esta observación sugirió que la conformación final de una proteína está dictada por su secuencia de aminoácidos. Más allá de su investigación, fue miembro fundador del Consejo Cultural Mundial y miembro de la Academia Nacional de Ciencias, la Sociedad Filosófica Estadounidense y la Pontificia Academia de Ciencias.
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- Nacimiento: 1916, Monessen, Pensilvania - Fallecimiento: 1995, Randallstown, Maryland - Educación: Swarthmore College, Universidad de Pensilvania, Escuela de Medicina de Harvard - Premio Nobel: 1972, Química - Obra principal: The Molecular Basis of Evolution (1959) - Cargos profesionales: Universidad de Harvard, Universidad Johns Hopkins - Lugar de sepultura: Cementerio Beth Tfiloh
Preguntas que hacen los lectores
### ¿Qué es el dogma de Anfinsen?
Es el principio de que la estructura nativa de una proteína está determinada por la totalidad de su secuencia de aminoácidos bajo condiciones fisiológicas.
### ¿Qué estudió Anfinsen en el Laboratorio Carlsberg?
Desarrolló métodos para analizar la estructura química de proteínas complejas, específicamente enzimas.
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