罗伯特·胡贝尔
罗伯特·胡贝尔（Robert Huber，德语发音：[ˈʁoːbɛʁt ˈhuːbɐ]；1937年2月20日出生）是一位德国生物化学家和诺贝尔奖得主，以结晶出光合作用中重要的膜内蛋白质，并随后应用X射线晶体学阐明该蛋白质结构的工作而闻名。
早年生活与教育
他于1937年2月20日出生在慕尼黑，父亲塞巴斯蒂安（Sebastian）是一名银行出纳员。他于1947年至1956年就读于人文主义卡尔中学（Humanistisches Karls-Gymnasium），随后在慕尼黑工业大学（Technische Hochschule）学习化学，并于1960年获得文凭。他留校从事利用晶体学阐明有机化合物结构的研究。
职业生涯
1971年，他成为马克斯·普朗克生物化学研究所（Max Planck Institute for Biochemistry）的一名主任，他的团队在那里开发了蛋白质晶体学方法。
1988年，他与约翰·戴森霍弗（Johann Deisenhofer）和哈特穆特·米歇尔（Hartmut Michel）共同获得了诺贝尔化学奖。三人因其在率先结晶出紫细菌光合作用中重要的膜内蛋白质，并随后应用X射线晶体学阐明该蛋白质结构方面的工作而获得认可。这些信息首次揭示了执行光合作用完整功能的结构体。这一见解可用于理解蓝细菌中更复杂的光合作用类似物，这与高等植物叶绿体中的光合作用本质上是一样的。
2006年，他开始在卡迪夫大学（Cardiff University）任职，以兼职身份领导该校结构生物学的发展。
自2005年以来，他一直在杜伊斯堡-埃森大学（University of Duisburg-Essen）的医学生物技术中心进行研究。
胡贝尔是《分析化学百科全书》（Encyclopedia of Analytical Chemistry）的创始编辑之一。
奖项与荣誉
1977年，胡贝尔被授予奥托·瓦尔堡奖章（Otto Warburg Medal）。1988年他获得诺贝尔奖，1992年获得汉斯·克雷布斯爵士奖章（Sir Hans Krebs Medal）。胡贝尔于1993年当选为“功勋勋章”（Pour le Mérite）科学艺术部成员，并于1999年当选为英国皇家学会外籍会员（ForMemRS）。他的当选证书写道：
> 胡贝尔建立、领导并仍在领导着欧洲最高产的蛋白质晶体学实验室。他在约25年的时间里对晶体学做出了巨大的贡献。在攻读博士学位期间，他解决了困扰化学家的重要昆虫激素蜕皮激素（ecdysone）的化学式。随后他证明，摇蚊幼虫（chironomus）血红蛋白中多肽链的三级折叠与肯德鲁（Kendrew）的抹香鲸肌红蛋白极为相似，首次表明这种折叠在进化过程中得以保留。 胡贝尔的下一个成就是解决了胰蛋白酶抑制剂的结构，并证明它在与胰蛋白酶的复合物中模拟了酶底物的四面体过渡态。此后，他确定了许多其他蛋白酶、其无活性前体及其抑制剂的结构，并确立了自己在该领域的权威地位。杰出的结构包括原羧肽酶（procarboxypeptidase），它导致了该酶显著激活机制的发现；以及凝血酶与水蛭素（hirudin）的复合物，它显示了这种水蛭毒素抑制血液凝固的分子机制。 在进行这项工作的同时，胡贝尔解决了几种免疫球蛋白片段的结构。他是第一个确定补体激活F-片段结构的人，这也是Fab-片段中第一个可变域和第一个恒定域。 胡贝尔对柠檬酸合酶（citrate synthase）的结构测定揭示了一个引人注目的例子，即酶在与底物结合时通过诱导契合过程所发生的构象变化。 胡贝尔与米歇尔和戴森霍弗共同获得了1988年诺贝尔化学奖，以表彰他们测定了红假单胞菌（Rhodopseudomonas viridis）的光化学反应中心以及蓝绿藻（Mastiglocadus laminosus）的光捕获蛋白——藻蓝蛋白（phycocyanin）的卓越且极其重要的结构。该蛋白质在类似于球蛋白的三级折叠中结合线性四吡咯，这使胡贝尔回到了他的第一个结构——红血球蛋白（erythrocruerin）。 胡贝尔还确定了几种含铜电子传递蛋白的结构，包括抗坏血酸氧化酶（ascorbate oxidase）以及其他金属酶。这些研究为电子传递系统和蛋白质中的锌配位提供了新的见解。他还解决了重要的一类钙结合蛋白——膜联蛋白（annexins）的结构。最后，他非常精确的结构为理解蛋白质分子内不同程度的流动性提供了重要的见解。
胡贝尔已发表了约400篇论文。
个人生活
胡贝尔已婚，育有四个孩子。
