Christian B. Anfinsen

O Prêmio Nobel de Química de 1972 foi compartilhado por Christian B. Anfinsen, Stanford Moore e William Howard Stein por sua investigação sobre a ribonuclease. A contribuição específica de Anfinsen centrou-se na correlação entre a sequência de aminoácidos e a conformação biologicamente ativa das proteínas, um princípio que se tornou fundamental para o estudo da biologia molecular e do enovelamento de proteínas.

Educação inicial e pesquisa

Nascido em Monessen, Pensilvânia, em 1916, Anfinsen frequentou a escola secundária de Monessen antes de se matricular no Swarthmore College em 1933. Obteve o bacharelado em química em 1937 e participou do time de futebol americano universitário. Em 1939, concluiu o mestrado em química orgânica na Universidade da Pensilvânia. Uma bolsa da Fundação Americano-Escandinava apoiou então seu trabalho no Laboratório Carlsberg em Copenhague, Dinamarca, onde começou a desenvolver técnicas para a análise de proteínas. Obteve seu doutorado em bioquímica pela Escola de Medicina de Harvard em 1943.

Cargos acadêmicos e institucionais

Durante a Segunda Guerra Mundial, Anfinsen serviu no Escritório de Pesquisa e Desenvolvimento Científico. Em 1950, juntou-se ao Instituto Nacional do Coração como chefe do seu laboratório de fisiologia celular. Sua carreira incluiu períodos de pesquisa internacional, especificamente no Laboratório Carlsberg e no Instituto Weizmann de Ciências em Rehovot, Israel. Atuou como professor visitante na Escola de Medicina de Harvard em 1962 e, posteriormente, atuou como chefe do laboratório de biologia química no Instituto Nacional de Artrite e Doenças Metabólicas até 1981. Encerrou sua carreira como Professor de Biologia e Bioquímica na Universidade Johns Hopkins, cargo ocupado de 1982 até sua morte em 1995.

Contribuições para a bioquímica

Anfinsen foi autor de mais de 200 artigos originais e do livro de 1959, The Molecular Basis of Evolution, que examinou a interseção entre química de proteínas e genética. Em 1961, seus experimentos demonstraram que a ribonuclease poderia ser reenovelada após a desnaturação, mantendo sua atividade enzimática. Essa observação sugeriu que a conformação final de uma proteína é ditada pela sua sequência de aminoácidos. Além de sua pesquisa, foi membro fundador do Conselho Cultural Mundial e membro da Academia Nacional de Ciências, da Sociedade Filosófica Americana e da Pontifícia Academia de Ciências.

Fatos rápidos

- Nascimento: 1916, Monessen, Pensilvânia - Falecimento: 1995, Randallstown, Maryland - Educação: Swarthmore College, Universidade da Pensilvânia, Escola de Medicina de Harvard - Prêmio Nobel: 1972, Química - Obra principal: The Molecular Basis of Evolution (1959) - Nomeações profissionais: Universidade de Harvard, Universidade Johns Hopkins - Local de sepultamento: Cemitério Beth Tfiloh

Perguntas comuns dos leitores

### O que é o dogma de Anfinsen?

É o princípio de que a estrutura nativa de uma proteína é determinada pela totalidade da sua sequência de aminoácidos sob condições fisiológicas.

### O que Anfinsen estudou no Laboratório Carlsberg?

Ele desenvolveu métodos para analisar a estrutura química de proteínas complexas, especificamente enzimas.