רוברט הובר
רוברט הובר (Robert Huber; נולד ב-20 בפברואר 1937) הוא ביוכימאי גרמני וחתן פרס נובל. הוא ידוע בעבודתו על גיבוש חלבון תוך-ממברני החיוני לפוטוסינתזה, ועל השימוש לאחר מכן בקריסטלוגרפיה בקרני רנטגן כדי לפענח את מבנה החלבון.
חיים מוקדמים וחינוך
הוא נולד ב-20 בפברואר 1937 במינכן, שם עבד אביו, סבסטיאן, כפקיד בנק. הוא למד בגימנסיה ההומניסטית ע"ש קרל (Humanistisches Karls-Gymnasium) בין השנים 1947–1956, ולאחר מכן למד כימיה בטכניון במינכן (Technische Hochschule), שם קיבל את הדיפלומה שלו בשנת 1960. הוא נשאר באוניברסיטה וערך מחקר על שימוש בקריסטלוגרפיה כדי לפענח את המבנה של תרכובות אורגניות.
קריירה
בשנת 1971 מונה למנהל במכון מקס פלנק לביוכימיה, שם פיתח צוותו שיטות לקריסטלוגרפיה של חלבונים.
בשנת 1988 קיבל את פרס נובל לכימיה יחד עם יוהאן דייזנהופר (Johann Deisenhofer) והארטמוט מיכל (Hartmut Michel). השלושה זכו להוקרה על עבודתם בגיבוש הראשון של חלבון תוך-ממברני החשוב לפוטוסינתזה בחיידקים סגולים, ועל יישום קריסטלוגרפיה בקרני רנטגן כדי לפענח את מבנה החלבון. מידע זה סיפק תובנה ראשונה לגבי הגופים המבניים המבצעים את התפקוד האינטגרלי של הפוטוסינתזה. תובנה זו יכלה לשמש להבנת האנלוג המורכב יותר של הפוטוסינתזה בציאנובקטריה, הדומה במהותו לזה שבכלורופלסטים של צמחים עילאיים.
Twenty questions, eight minutes on the clock, and a percentile measured against everyone who has taken it. No sign-up.
Take the IQ test →בשנת 2006 קיבל משרה באוניברסיטת קרדיף כדי להוביל את פיתוח הביולוגיה המבנית באוניברסיטה על בסיס משרה חלקית.
מאז שנת 2005 הוא עורך מחקר במרכז לביוטכנולוגיה רפואית של אוניברסיטת דיסבורג-אסן.
הובר היה אחד העורכים המקוריים של האנציקלופדיה לכימיה אנליטית.
פרסים והוקרה
בשנת 1977 הוענקה להובר מדליית אוטו ורבורג. בשנת 1988 הוענק לו פרס נובל וב-1992 מדליית סר הנס קרבס. הובר נבחר כחבר במסדר 'פור לה מריט' למדעים ולאמנויות בשנת 1993, וכחבר זר בחברה המלכותית (ForMemRS) בשנת 1999. תעודת הבחירה שלו מציינת:
> הובר בנה, הוביל ועדיין מוביל את מעבדת הקריסטלוגרפיה של חלבונים הפורה ביותר באירופה. תרומותיו האישיות לקריסטלוגרפיה, שנעשו לאורך תקופה של כ-25 שנה, הן עצומות. עבור עבודת הדוקטורט שלו הוא פתר את הנוסחה הכימית של הורמון החרקים החשוב אקדיזון (ecdysone), שחמק מכימאים אחרים. לאחר מכן הוא הוכיח שהקיפול השלישוני של שרשרת הפוליפפטיד בהמוגלובין של זחל הזבוב כִירוֹנוֹמוּס (chironomus) דומה מאוד לזה שבמיוגלובין של לווייתן הזרע של קנדרו, מה שמעיד בפעם הראשונה על כך שקיפול זה נשמר לאורך האבולוציה. הישגו הבא של הובר היה פתרון המבנה של מעכב טריפסין והוכחה שבקומפלקס שלו עם טריפסין הוא מחקה את מצב המעבר הטטראדרי של הסובסטרט של האנזים. מאז הוא קבע את המבנים של חלבונים רבים אחרים, המבשרים הלא-פעילים שלהם והמעכבים שלהם, וביסס את עצמו כסמכות העולמית בתחום זה. מבנים בולטים הם אלה של פרוקרבוקסיפפטידאז, שהוביל לגילוי מנגנון ההפעלה המדהים של אנזים זה, ושל הקומפלקס של תרומבין עם הירודין, שהראה את המנגנון המולקולרי של עיכוב קרישת דם על ידי רעלן עלוקה זה. במקביל לעבודה זו, הובר פתר את המבנים של מספר פרגמנטים של אימונוגלובולין. הוא היה הראשון שקבע את המבנה של פרגמנט F המפעיל משלים, שהיה גם הראשון מבין הדומיינים המשתנים והקבועים בפרגמנטי Fab. המבנה של ציטראט סינתאז שפיענח הובר חשף דוגמה מרשימה לשינוי קונפורמציה שעובר אנזים עם השילוב עם הסובסטרט שלו בתהליך של התאמה מושרית. הובר חלק את פרס נובל לכימיה ב-1988 עם מיכל ודייזנהופר על קביעת המבנים המדהימים והחשובים ביותר של מרכז התגובה הפוטוכימי של Rhodopseudomonas viridis ושל פיקוציאנין, חלבון קצירת האור של האצה הכחולית-ירוקה Mastiglocadus laminosus. חלבון זה קושר טטרפירולים ליניאריים בקיפול שלישוני המזכיר גלובינים, מה שהחזיר את הובר למעגל מלא למבנה הראשון שלו, אריתרוקרוארין. הובר קבע גם את המבנים של מספר חלבונים המכילים נחושת להעברת אלקטרונים, כולל אוקסידאז של אסקורבט, ושל אנזימים מתכתיים אחרים. מחקרים אלו שפכו אור חדש על מערכות העברת אלקטרונים ועל תיאום אבץ בחלבונים. הוא פתר גם את המבנה של סוג חשוב של חלבונים קושרי סידן – האנקסינים. לבסוף, המבנים המדויקים מאוד שלו סיפקו תובנות חשובות לגבי דרגות שונות של ניידות בתוך מולקולות חלבון.
הובר פרסם כ-400 מאמרים.
חיים אישיים
הובר נשוי ואב לארבעה ילדים.