Robert Huber
Robert Huber (prononciation allemande : [ˈʁoːbɛʁt ˈhuːbɐ] ; né le 20 février 1937) est un biochimiste allemand et lauréat du prix Nobel. Il est connu pour ses travaux sur la cristallisation d'une protéine intramembranaire importante dans la photosynthèse et l'application ultérieure de la cristallographie aux rayons X pour élucider la structure de la protéine.
Jeunesse et formation
Il est né le 20 février 1937 à Munich, où son père, Sebastian, était caissier de banque. Il a fait ses études au Humanistisches Karls-Gymnasium de 1947 à 1956, puis a étudié la chimie à la Technische Hochschule, obtenant son diplôme en 1960. Il y est resté pour effectuer des recherches sur l'utilisation de la cristallographie pour élucider la structure de composés organiques.
Carrière
En 1971, il devient directeur de l'Institut Max Planck de biochimie, où son équipe développe des méthodes de cristallographie des protéines.
En 1988, il reçoit le prix Nobel de chimie conjointement avec Johann Deisenhofer et Hartmut Michel. Le trio a été récompensé pour ses travaux ayant permis de cristalliser une protéine intramembranaire importante dans la photosynthèse des bactéries pourpres, puis d'appliquer la cristallographie aux rayons X pour élucider la structure de la protéine. Ces informations ont fourni le premier aperçu des corps structurels qui effectuaient la fonction intégrale de la photosynthèse. Cette connaissance a pu être traduite pour comprendre l'analogue plus complexe de la photosynthèse chez les cyanobactéries, qui est essentiellement le même que celui des chloroplastes des plantes supérieures.
Vingt questions, huit minutes au chronomètre et un centile mesuré face à tous ceux qui l’ont passé. Sans inscription.
Passer le test de QI →En 2006, il a pris un poste à l'Université de Cardiff pour diriger le développement de la biologie structurelle à l'université à temps partiel.
Depuis 2005, il mène des recherches au Centre de biotechnologie médicale de l'Université de Duisbourg et Essen.
Huber fut l'un des éditeurs originaux de l'Encyclopedia of Analytical Chemistry.
Prix et distinctions
En 1977, Huber a reçu la médaille Otto Warburg. En 1988, il a reçu le prix Nobel et en 1992 la médaille Sir Hans Krebs. Huber a été élu membre de l'ordre Pour le Mérite pour les sciences et les arts en 1993 et membre étranger de la Royal Society (ForMemRS) en 1999. Son certificat d'élection indique :
> Huber a construit, dirigé et dirige encore le laboratoire de cristallographie des protéines le plus productif d'Europe. Ses propres contributions à la cristallographie, réalisées sur une période d'environ 25 ans, sont prodigieuses. Pour sa thèse de doctorat, il a résolu la formule chimique de l'ecdysone, importante hormone d'insecte qui avait échappé aux chimistes. Il a ensuite démontré que le repliement tertiaire de la chaîne polypeptidique dans l'hémoglobine de la larve de mouche Chironomus ressemblait étroitement à celui de la myoglobine de cachalot de Kendrew, indiquant pour la première fois que ce repliement avait été conservé tout au long de l'évolution. Le succès suivant de Huber fut la résolution de la structure de l'inhibiteur de la trypsine et la démonstration que, dans son complexe avec la trypsine, il imitait l'état de transition tétraédrique du substrat de l'enzyme. Depuis lors, il a déterminé les structures de nombreuses autres protéinases, de leurs précurseurs inactifs et de leurs inhibiteurs, et s'est imposé comme l'autorité mondiale dans ce domaine. Les structures remarquables sont celles de la procarboxypeptidase, qui a conduit à la découverte du mécanisme d'activation remarquable de cette enzyme, et du complexe de la thrombine avec l'hirudine, qui a montré le mécanisme moléculaire de l'inhibition de la coagulation sanguine par cette toxine de sangsue. Parallèlement à ces travaux, Huber a résolu les structures de plusieurs fragments d'immunoglobulines. Il a été le premier à déterminer la structure du fragment F activant le complément, qui était également le premier domaine variable et le premier domaine constant dans les fragments Fab. La structure de la citrate synthase de Huber a révélé un exemple frappant de changement conformationnel subi par une enzyme lors de sa combinaison avec son substrat par un processus d'ajustement induit. Huber a partagé le prix Nobel de chimie en 1988 avec Michel et Deisenhofer pour leur détermination des structures remarquables et suprêmement importantes du centre de réaction photochimique de Rhodopseudomonas viridis et de la phycocyanine, la protéine collectrice de lumière de l'algue bleu-vert Mastigocladus laminosus. Cette protéine lie des tétrapyrroles linéaires dans un repliement tertiaire rappelant celui des globines, ce qui a ramené Huber à sa première structure, l'érythrocruérine, Huber a également déterminé les structures de plusieurs protéines de transfert d'électrons contenant du cuivre, y compris celle de l'ascorbate oxydase, et d'autres métalloenzymes. Ces études ont jeté une lumière nouvelle sur les systèmes de transfert d'électrons et sur la coordination du zinc dans les protéines. Il a également résolu la structure d'une classe importante de protéines liant le calcium – les annexines. Enfin, ses structures très précises ont fourni des idées importantes sur les différents degrés de mobilité au sein des molécules de protéines.
Huber a publié environ 400 articles.
Vie privée
Huber est marié et a quatre enfants.
