Robert Huber

Robert Huber

Robert Huber (pronunciación alemana: [ˈʁoːbɛʁt ˈhuːbɐ]; nacido el 20 de febrero de 1937) es un bioquímico alemán y premio Nobel. Es conocido por su trabajo en la cristalización de una proteína intramembranosa importante en la fotosíntesis y la posterior aplicación de la cristalografía de rayos X para elucidar la estructura de la proteína.

Primeros años y educación

Nació el 20 de febrero de 1937 en Múnich, donde su padre, Sebastian, era cajero de banco. Estudió en el Humanistisches Karls-Gymnasium desde 1947 hasta 1956 y luego estudió química en la Technische Hochschule, obteniendo su diploma en 1960. Permaneció allí e investigó el uso de la cristalografía para elucidar la estructura de compuestos orgánicos.

Carrera

En 1971, se convirtió en director del Instituto Max Planck de Bioquímica, donde su equipo desarrolló métodos para la cristalografía de proteínas.

En 1988, recibió el Premio Nobel de Química conjuntamente con Johann Deisenhofer y Hartmut Michel. El trío fue reconocido por su trabajo al cristalizar primero una proteína intramembranosa importante en la fotosíntesis de bacterias púrpuras, y posteriormente aplicar la cristalografía de rayos X para elucidar la estructura de la proteína. La información proporcionó la primera visión de los cuerpos estructurales que desempeñaban la función integral de la fotosíntesis. Esta visión pudo traducirse para comprender el análogo más complejo de la fotosíntesis en cianobacterias, que es esencialmente el mismo que el de los cloroplastos de plantas superiores.

En 2006, ocupó un puesto en la Universidad de Cardiff para encabezar el desarrollo de la Biología Estructural en la universidad a tiempo parcial.

Desde 2005, ha estado investigando en el Centro de Biotecnología Médica de la Universidad de Duisburg-Essen.

Huber fue uno de los editores originales de la Encyclopedia of Analytical Chemistry.

Premios y honores

En 1977, Huber fue galardonado con la Medalla Otto Warburg. En 1988 recibió el Premio Nobel y en 1992 la Medalla Sir Hans Krebs. Huber fue elegido miembro de Pour le Mérite para las Ciencias y las Artes en 1993 y miembro extranjero de la Royal Society (ForMemRS) en 1999. Su certificado de elección dice:

> Huber ha construido, dirigido y sigue dirigiendo el laboratorio de cristalografía de proteínas más productivo de Europa. Sus propias contribuciones a la cristalografía, realizadas durante un periodo de unos 25 años, son prodigiosas. Para su tesis doctoral, resolvió la fórmula química de la importante hormona de insectos ecdisona, que se había resistido a los químicos. Luego demostró que el plegamiento terciario de la cadena polipeptídica en la hemoglobina de la larva de mosca Chironomus se parecía mucho al de la mioglobina de esperma de ballena de Kendrew, indicando por primera vez que este plegamiento se había conservado a lo largo de la evolución. El siguiente logro de Huber fue la solución de la estructura del inhibidor de tripsina y la demostración de que, en su complejo con la tripsina, imitaba el estado de transición tetraédrico del sustrato de la enzima. Desde entonces, ha determinado las estructuras de muchas otras proteinasas, sus precursores inactivos y sus inhibidores, y se ha consolidado como la autoridad mundial en este campo. Estructuras destacadas son las de la procarboxipeptidasa, que condujo al descubrimiento del notable mecanismo de activación de esta enzima, y del complejo de trombina con hirudina, que mostró el mecanismo molecular de inhibición de la coagulación sanguínea por esta toxina de sanguijuela. Paralelamente a este trabajo, Huber resolvió las estructuras de varios fragmentos de inmunoglobulina. Fue el primero en determinar la estructura del fragmento F que activa el complemento, que fue también el primer dominio variable y el primer dominio constante en fragmentos Fab. La estructura de la citrato sintasa de Huber reveló un ejemplo sorprendente de un cambio conformacional experimentado por una enzima al combinarse con su sustrato mediante un proceso de ajuste inducido. Huber compartió el Premio Nobel de Química en 1988 con Michel y Deisenhofer por su determinación de las notables y sumamente importantes estructuras del centro de reacción fotoquímica de Rhodopseudomonas viridis y de la ficocianina, la proteína captadora de luz del alga azul-verde Mastigocladus laminosus. Esta proteína une tetrapirroles lineales en un plegamiento terciario que recuerda a las globinas, lo que llevó a Huber de vuelta a su primera estructura, la eritrocruerina, Huber también ha determinado las estructuras de varias proteínas de transferencia de electrones que contienen cobre, incluida la de la ascorbato oxidasa, y de otras metaloenzimas. Estos estudios han arrojado nueva luz sobre los sistemas de transferencia de electrones y sobre la coordinación del zinc en las proteínas. También ha resuelto la estructura de una clase importante de proteínas que se unen al calcio: las anexinas. Finalmente, sus estructuras muy precisas han proporcionado ideas importantes sobre los diferentes grados de movilidad dentro de las moléculas de proteínas.

Huber ha publicado unos 400 artículos.

Vida personal

Huber está casado y tiene cuatro hijos.