Christian B. Anfinsen

Der Nobelpreis für Chemie 1972 wurde zwischen Christian B. Anfinsen, Stanford Moore und William Howard Stein für ihre Untersuchungen an der Ribonuklease geteilt. Anfinsens spezifischer Beitrag konzentrierte sich auf die Korrelation zwischen der Aminosäuresequenz und der biologisch aktiven Konformation von Proteinen, ein Prinzip, das für das Studium der Molekularbiologie und der Proteinfaltung grundlegend wurde.

Frühe Bildung und Forschung

Anfinsen wurde 1916 in Monessen, Pennsylvania, geboren und besuchte die Monessen High School, bevor er 1933 am Swarthmore College eingeschrieben wurde. Er erwarb 1937 einen Bachelor-Abschluss in Chemie und nahm am Hochschulfußball teil. Bis 1939 schloss er einen Master-Abschluss in organischer Chemie an der University of Pennsylvania ab. Ein Stipendium der American-Scandinavian Foundation unterstützte dann seine Arbeit am Carlsberg-Labor in Kopenhagen, Dänemark, wo er begann, Techniken zur Proteinanalyse zu entwickeln. 1943 erlangte er seinen Doktortitel in Biochemie an der Harvard Medical School.

Akademische und institutionelle Rollen

Während des Zweiten Weltkriegs diente Anfinsen im Office of Scientific Research and Development. 1950 kam er als Leiter des Labors für Zellphysiologie an das National Heart Institute. Seine Karriere umfasste internationale Forschungsaufenthalte, insbesondere am Carlsberg-Labor und am Weizmann-Institut für Wissenschaften in Rehovot, Israel. Er war 1962 Gastprofessor an der Harvard Medical School und fungierte später bis 1981 als Leiter des Labors für chemische Biologie am National Institute of Arthritis and Metabolic Diseases. Er beendete seine Karriere als Professor für Biologie und Biochemie an der Johns Hopkins University, eine Position, die er von 1982 bis zu seinem Tod 1995 innehatte.

Beiträge zur Biochemie

Anfinsen verfasste über 200 Originalartikel und das 1959 erschienene Buch The Molecular Basis of Evolution, das die Schnittstelle von Proteinchemie und Genetik untersuchte. 1961 zeigten seine Experimente, dass Ribonuklease nach einer Denaturierung wieder gefaltet werden konnte, wobei ihre enzymatische Aktivität erhalten blieb. Diese Beobachtung legte nahe, dass die endgültige Konformation eines Proteins durch seine Aminosäuresequenz bestimmt wird. Über seine Forschung hinaus war er Gründungsmitglied des World Cultural Council und Mitglied der National Academy of Sciences, der American Philosophical Society und der Päpstlichen Akademie der Wissenschaften.

Kurze Fakten

- Geboren: 1916, Monessen, Pennsylvania - Gestorben: 1995, Randallstown, Maryland - Ausbildung: Swarthmore College, University of Pennsylvania, Harvard Medical School - Nobelpreis: 1972, Chemie - Hauptwerk: The Molecular Basis of Evolution (1959) - Berufliche Stationen: Harvard University, Johns Hopkins University - Beisetzungsort: Beth Tfiloh Friedhof

Häufige Leserfragen

### Was ist das Anfinsen-Dogma?

Es ist das Prinzip, dass die native Struktur eines Proteins unter physiologischen Bedingungen durch die Gesamtheit seiner Aminosäuresequenz bestimmt wird.

### Was untersuchte Anfinsen im Carlsberg-Labor?

Er entwickelte Methoden zur Analyse der chemischen Struktur komplexer Proteine, insbesondere von Enzymen.