Robert Huber
Robert Huber (Almanca telaffuz: [ˈʁoːbɛʁt ˈhuːbɐ]; d. 20 Şubat 1937), Alman biyokimyager ve Nobel Ödülü sahibidir. Fotosentezde önemli bir membran içi proteinin kristalize edilmesi ve ardından bu proteinin yapısını aydınlatmak için X-ışını kristalografisinin uygulanması üzerine yaptığı çalışmalarla tanınır.
Erken yaşamı ve eğitimi
20 Şubat 1937'de Münih'te doğdu. Babası Sebastian bir banka veznedarıydı. 1947-1956 yılları arasında Humanistisches Karls-Gymnasium'da eğitim gördü ve ardından Münih Teknik Üniversitesi'nde (Technische Hochschule) kimya okuyarak 1960 yılında diplomasını aldı. Üniversitede kalarak organik bileşiklerin yapısını aydınlatmak için kristalografi kullanımı üzerine araştırmalar yaptı.
Kariyeri
1971 yılında Max Planck Biyokimya Enstitüsü'nde (Max Planck Institute for Biochemistry) direktör oldu ve burada ekibiyle birlikte protein kristalografisi yöntemleri geliştirdi.
1988 yılında Johann Deisenhofer ve Hartmut Michel ile birlikte Nobel Kimya Ödülü'nü aldı. Üçlü, mor bakterilerdeki fotosentez için önemli olan bir membran içi proteini ilk kez kristalize etmeleri ve ardından X-ışını kristalografisini uygulayarak proteinin yapısını aydınlatmaları nedeniyle ödüle layık görüldü. Bu bilgiler, fotosentezin temel işlevini gerçekleştiren yapısal birimlere dair ilk içgörüyü sağladı. Bu içgörü, yüksek bitkilerin kloroplastlarındaki ile esasen aynı olan siyanobakterilerdeki daha karmaşık fotosentez benzerini anlamak için kullanılabilirdi.
2006 yılında Cardiff Üniversitesi'nde yarı zamanlı olarak üniversitede Yapısal Biyoloji'nin gelişmesine öncülük etmek üzere bir görev aldı.
2005 yılından bu yana Duisburg-Essen Üniversitesi (University of Duisburg-Essen) Tıbbi Biyoteknoloji Merkezi'nde araştırmalar yapmaktadır.
Huber, 'Analitik Kimya Ansiklopedisi'nin (Encyclopedia of Analytical Chemistry) kurucu editörlerinden biriydi.
Ödülleri ve onurları
1977'de Otto Warburg Madalyası'nı (Otto Warburg Medal) aldı. 1988'de Nobel Ödülü'nü, 1992'de ise Sir Hans Krebs Madalyası'nı (Sir Hans Krebs Medal) kazandı. Huber, 1993 yılında 'Pour le Mérite' Bilim ve Sanat nişanına, 1999 yılında ise Royal Society (ForMemRS) üyeliğine seçildi. Seçilme sertifikasında şunlar yazılıdır:
> Huber, Avrupa'daki en üretken protein kristalografisi laboratuvarını kurdu, yönetti ve hala yönetmektedir. Kristalografiye yaptığı yaklaşık 25 yıllık katkılar olağanüstüdür. Doktora tezi için, kimyacıları uğraştıran önemli böcek hormonu 'ekdizon'un (ecdysone) kimyasal formülünü çözdü. Ardından, sinek larvası (chironomus) hemoglobinindeki polipeptit zincirinin üçüncül katlanmasının, Kendrew'un ispermeçet balinası miyoglobinindekine çok benzediğini göstererek, bu katlanmanın evrim boyunca korunduğunu ilk kez ortaya koydu. Huber'in bir sonraki başarısı tripsin inhibitörünün yapısının çözülmesi ve bunun tripsin ile kompleks halindeyken enzim substratının tetrahedral geçiş durumunu taklit ettiğinin gösterilmesiydi. O zamandan beri birçok başka proteinazın, bunların inaktif öncüllerinin ve inhibitörlerinin yapılarını belirledi ve bu alanda dünya otoritesi olarak kendini kabul ettirdi. Öne çıkan yapılar arasında, bu enzimin şaşırtıcı aktivasyon mekanizmasının keşfedilmesine yol açan prokarboksipeptidaz ve bu sülük toksini tarafından kan pıhtılaşmasının inhibisyonunun moleküler mekanizmasını gösteren trombin-hirudin kompleksi yer almaktadır. Bu çalışmalarla paralel olarak Huber, birkaç immünoglobulin parçasının yapısını çözdü. Tamamlayıcıyı aktive eden F-parçasının yapısını belirleyen ilk kişiydi; bu aynı zamanda Fab-parçalarındaki ilk değişken ve ilk sabit alanlardı. Huber'in sitrat sentaz (citrate synthase) yapısı, bir enzimin substratıyla birleştiğinde 'indüklenmiş uyum' (induced fit) süreciyle geçirdiği yapısal değişikliğin çarpıcı bir örneğini ortaya koydu. Huber, 1988 Nobel Kimya Ödülü'nü Rhodopseudomonas viridis'in fotokimyasal reaksiyon merkezinin ve mavi-yeşil alg Mastiglocadus laminosus'un ışık hasat proteini olan fikosiyaninin (phycocyanin) olağanüstü ve son derece önemli yapılarının belirlenmesi nedeniyle Michel ve Deisenhofer ile paylaştı. Bu protein, doğrusal tetrapirolleri globinleri anımsatan bir üçüncül katlanma içinde bağlar, bu da Huber'i ilk yapısı olan eritrokruerine (erythrocruerin) geri getirdi. Huber ayrıca, askorbat oksidaz (ascorbate oxidase) ve diğer metalo-enzimler dahil olmak üzere bakır içeren birkaç elektron transfer proteininin yapısını da belirlemiştir. Bu çalışmalar, elektron transfer sistemlerine ve proteinlerdeki çinko koordinasyonuna yeni bir ışık tutmuştur. Ayrıca kalsiyum bağlayan proteinlerin önemli bir sınıfı olan anneksinlerin (annexins) yapısını çözmüştür. Son olarak, çok hassas yapıları protein molekülleri içindeki hareketlilik dereceleri hakkında önemli içgörüler sağlamıştır.
Huber yaklaşık 400 makale yayınlamıştır.
Kişisel yaşamı
Huber evli ve dört çocuk babasıdır.
