Роберт Хубер

Роберт Хубер

Роберт Хубер (Robert Huber, немецкое произношение: [ˈʁoːbɛʁt ˈhuːbɐ]; род. 20 февраля 1937 г.) — немецкий биохимик и лауреат Нобелевской премии, известный своей работой по кристаллизации внутримембранного белка, важного для фотосинтеза, и последующим применением рентгеновской кристаллографии для определения структуры этого белка.

Ранние годы и образование

Он родился 20 февраля 1937 года в Мюнхене, где его отец Себастьян (Sebastian) был банковским кассиром. С 1947 по 1956 год он учился в гуманистической гимназии Карла (Humanistisches Karls-Gymnasium), а затем изучал химию в Техническом университете (Technische Hochschule), получив диплом в 1960 году. Он остался в университете и проводил исследования по использованию кристаллографии для выяснения структуры органических соединений.

Карьера

В 1971 году он стал директором Института биохимии Общества Макса Планка (Max Planck Institute for Biochemistry), где его команда разработала методы кристаллографии белков.

В 1988 году он получил Нобелевскую премию по химии совместно с Иоганном Дайзенхофером (Johann Deisenhofer) и Хартмутом Михелем (Hartmut Michel). Трио было отмечено за работу по первой кристаллизации внутримембранного белка, играющего важную роль в фотосинтезе у пурпурных бактерий, а затем за применение рентгеновской кристаллографии для определения структуры этого белка. Эта информация дала первое представление о структурных телах, выполняющих основную функцию фотосинтеза. Это знание можно было применить для понимания более сложного аналога фотосинтеза у цианобактерий, который по сути такой же, как в хлоропластах высших растений.

В 2006 году он занял должность в Кардиффском университете (Cardiff University), чтобы на полставки возглавить развитие структурной биологии в университете.

С 2005 года он проводит исследования в Центре медицинской биотехнологии Университета Дуйсбурга — Эссена (University of Duisburg-Essen).

Хубер был одним из первых редакторов «Энциклопедии аналитической химии» (Encyclopedia of Analytical Chemistry).

Награды и почести

В 1977 году Хубер был награжден медалью Отто Варбурга (Otto Warburg Medal). В 1988 году он получил Нобелевскую премию, а в 1992 году — медаль сэра Ханса Кребса (Sir Hans Krebs Medal). Хубер был избран членом ордена «За заслуги» (Pour le Mérite) в области наук и искусств в 1993 году и иностранным членом Лондонского королевского общества (ForMemRS) в 1999 году. В его сертификате об избрании говорится:

> Хубер создал, возглавил и до сих пор возглавляет самую продуктивную лабораторию кристаллографии белков в Европе. Его собственный вклад в кристаллографию, сделанный за период около 25 лет, огромен. Для своей докторской диссертации он расшифровал химическую формулу важного гормона насекомых экдизона (ecdysone), которая долгое время ускользала от химиков. Затем он доказал, что третичная складка полипептидной цепи в гемоглобине личинки мухи Chironomus очень похожа на таковую в миоглобине кашалота Кендрю (Kendrew), впервые указав на то, что эта складка сохранилась в процессе эволюции. Следующим достижением Хубера стало решение структуры ингибитора трипсина и демонстрация того, что в комплексе с трипсином он имитирует тетраэдрическое переходное состояние субстрата фермента. С тех пор он определил структуры многих других протеиназ, их неактивных предшественников и их ингибиторов, и утвердился в качестве мирового авторитета в этой области. Выдающимися структурами являются структуры прокарбоксипептидазы, что привело к открытию замечательного механизма активации этого фермента, и комплекса тромбина с гирудином (hirudin), который показал молекулярный механизм ингибирования свертывания крови этим ядом пиявки. Параллельно с этой работой Хубер решил структуры нескольких фрагментов иммуноглобулина. Он первым определил структуру F-фрагмента, активирующего комплемент, который также был первым вариабельным и первым константным доменом в Fab-фрагментах. Структура цитратсинтазы (citrate synthase), полученная Хубером, выявила поразительный пример конформационного изменения, претерпеваемого ферментом при соединении с субстратом посредством процесса индуцированного соответствия (induced fit). Хубер разделил Нобелевскую премию по химии в 1988 году с Михелем и Дайзенхофером за определение замечательных и чрезвычайно важных структур фотохимического реакционного центра Rhodopseudomonas viridis и фикоцианина (phycocyanin), светособирающего белка сине-зеленой водоросли Mastiglocadus laminosus. Этот белок связывает линейные тетрапирролы в третичной складке, напоминающей глобины, что вернуло Хубера к его первой структуре — эритрокруорину (erythrocruerin). Хубер также определил структуры нескольких медьсодержащих белков переноса электронов, включая аскорбат-оксидазу (ascorbate oxidase) и другие металлоферменты. Эти исследования пролили новый свет на системы переноса электронов и координацию цинка в белках. Он также решил структуру важного класса кальций-связывающих белков — аннексинов (annexins). Наконец, его очень точные структуры дали важные сведения о различных степенях подвижности внутри белковых молекул.

Хубер опубликовал около 400 научных работ.

Личная жизнь

Хубер женат, у него четверо детей.