Robert Huber

Robert Huber

Robert Huber (pronúncia alemã: [ˈʁoːbɛʁt ˈhuːbɐ]; nascido em 20 de fevereiro de 1937) é um bioquímico alemão e laureado com o Nobel. É conhecido pelo seu trabalho na cristalização de uma proteína intramembranar importante na fotossíntese e pela subsequente aplicação da cristalografia de raios X para elucidar a estrutura da proteína.

Início da vida e educação

Nasceu a 20 de fevereiro de 1937 em Munique, onde o seu pai, Sebastian, era caixa de banco. Estudou no Humanistisches Karls-Gymnasium de 1947 a 1956 e depois estudou química na Technische Hochschule, recebendo o seu diploma em 1960. Permaneceu lá e investigou o uso da cristalografia para elucidar a estrutura de compostos orgânicos.

Carreira

Em 1971, tornou-se diretor do Instituto Max Planck de Bioquímica, onde a sua equipa desenvolveu métodos para a cristalografia de proteínas.

Em 1988, recebeu o Prémio Nobel da Química juntamente com Johann Deisenhofer e Hartmut Michel. O trio foi reconhecido pelo seu trabalho ao cristalizar, pela primeira vez, uma proteína intramembranar importante na fotossíntese em bactérias púrpuras e, subsequentemente, ao aplicar a cristalografia de raios X para elucidar a estrutura da proteína. A informação forneceu a primeira visão sobre os corpos estruturais que realizavam a função integral da fotossíntese. Esta visão pôde ser traduzida para compreender o análogo mais complexo da fotossíntese em cianobactérias, que é essencialmente o mesmo que o dos cloroplastos de plantas superiores.

Em 2006, assumiu um cargo na Universidade de Cardiff para chefiar o desenvolvimento da Biologia Estrutural na universidade, em regime de tempo parcial.

Desde 2005, tem realizado investigação no Centro de Biotecnologia Médica da Universidade de Duisburg-Essen.

Huber foi um dos editores originais da Encyclopedia of Analytical Chemistry.

Prémios e honras

Em 1977, Huber foi galardoado com a Medalha Otto Warburg. Em 1988, foi agraciado com o Prémio Nobel e, em 1992, com a Medalha Sir Hans Krebs. Huber foi eleito membro do Pour le Mérite para as Ciências e as Artes em 1993 e Membro Estrangeiro da Royal Society (ForMemRS) em 1999. O seu certificado de eleição diz:

> Huber construiu, liderou e ainda lidera o laboratório de cristalografia de proteínas mais produtivo da Europa. As suas próprias contribuições para a cristalografia, feitas durante um período de cerca de 25 anos, são prodigiosas. Para a sua tese de doutoramento, resolveu a fórmula química da importante hormona dos insetos ecdisona, que tinha escapado aos químicos. Demonstrou então que o dobramento terciário da cadeia polipeptídica na hemoglobina da larva da mosca Chironomus se assemelhava muito ao da mioglobina da baleia cachalote de Kendrew, indicando pela primeira vez que este dobramento tinha sido preservado ao longo da evolução. O feito seguinte de Huber foi a solução da estrutura do inibidor de tripsina e a demonstração de que, no seu complexo com a tripsina, imitava o estado de transição tetraédrica do substrato da enzima. Desde então, determinou as estruturas de muitas outras proteinases, dos seus precursores inativos e dos seus inibidores, e estabeleceu-se como a autoridade mundial nesta área. Estruturas notáveis são as da procarboxipeptidase, que levaram à descoberta do notável mecanismo de ativação desta enzima, e do complexo de trombina com hirudina, que mostrou o mecanismo molecular de inibição da coagulação sanguínea por esta toxina de sanguessuga. Paralelamente a este trabalho, Huber resolveu as estruturas de vários fragmentos de imunoglobulinas. Foi o primeiro a determinar a estrutura do fragmento F ativador do complemento, que foi também o primeiro domínio variável e o primeiro domínio constante em fragmentos Fab. A estrutura da citrato sintase de Huber revelou um exemplo impressionante de uma mudança conformacional sofrida por uma enzima na combinação com o seu substrato através de um processo de ajuste induzido. Huber partilhou o Prémio Nobel da Química em 1988 com Michel e Deisenhofer pela sua determinação das notáveis e supremamente importantes estruturas do centro de reação fotoquímica de Rhodopseudomonas viridis e da ficocianina, a proteína de colheita de luz da alga verde-azulada Mastigocladus laminosus. Esta proteína liga tetrapirróis lineares num dobramento terciário que lembra as globinas, o que levou Huber de volta à sua primeira estrutura, a eritrocruerina, Huber determinou também as estruturas de várias proteínas de transferência de eletrões que contêm cobre, incluindo a da ascorbato oxidase, e de outras metaloenzimas. Estes estudos lançaram nova luz sobre os sistemas de transferência de eletrões e sobre a coordenação do zinco em proteínas. Também resolveu a estrutura de uma classe importante de proteínas que se ligam ao cálcio – as anexinas. Finalmente, as suas estruturas muito precisas forneceram conhecimentos importantes sobre os diferentes graus de mobilidade dentro das moléculas de proteína.

Huber publicou cerca de 400 artigos.

Vida pessoal

Huber é casado e tem quatro filhos.