로베르트 후버
로베르트 후버(Robert Huber, 독일어 발음: [ˈʁoːbɛʁt ˈhuːbɐ]; 1937년 2월 20일생)는 독일의 생화학자이자 노벨상 수상자로, 광합성에 중요한 막 내 단백질을 결정화하고 X선 결정학을 통해 해당 단백질의 구조를 밝혀낸 업적으로 유명합니다.
초기 생애 및 교육
그는 1937년 2월 20일 뮌헨에서 은행원이었던 아버지 제바스티안(Sebastian)의 아들로 태어났습니다. 1947년부터 1956년까지 인문주의 칼 김나지움(Humanistisches Karls-Gymnasium)에서 교육을 받았으며, 이후 뮌헨 공과대학교(Technische Hochschule)에서 화학을 공부하여 1960년에 졸업장을 받았습니다. 그는 대학에 남아 결정학을 이용해 유기 화합물의 구조를 밝히는 연구를 수행했습니다.
경력
1971년, 그는 막스 플랑크 생화학 연구소(Max Planck Institute for Biochemistry)의 소장이 되었으며, 그곳에서 그의 연구팀은 단백질 결정학 방법을 개발했습니다.
1988년, 그는 요한 다이젠호퍼(Johann Deisenhofer), 하르트무트 미헬(Hartmut Michel)과 함께 노벨 화학상을 공동 수상했습니다. 이 세 사람은 자색 세균의 광합성에 중요한 막 내 단백질을 최초로 결정화하고, 이어 X선 결정학을 적용해 그 단백질 구조를 밝혀낸 업적을 인정받았습니다. 이 정보는 광합성의 필수 기능을 수행하는 구조적 본체에 대한 최초의 통찰을 제공했습니다. 이러한 통찰은 고등 식물의 엽록체와 본질적으로 동일한 시아노박테리아의 더 복잡한 광합성 유사체를 이해하는 데 적용될 수 있었습니다.
2006년, 그는 카디프 대학교(Cardiff University)에 부임하여 시간제 기반으로 대학 내 구조 생물학 발전을 이끌었습니다.
2005년부터는 뒤스부르크-에센 대학교(University of Duisburg-Essen)의 의학 생명공학 센터에서 연구를 진행해 왔습니다.
후버는 '분석 화학 백과사전(Encyclopedia of Analytical Chemistry)'의 창립 편집자 중 한 명이었습니다.
수상 및 영예
1977년 후버는 오토 바르부르크 메달(Otto Warburg Medal)을 수상했습니다. 1988년에는 노벨상을, 1992년에는 한스 크렙스 경 메달(Sir Hans Krebs Medal)을 받았습니다. 후버는 1993년에 '푸르 르 메리트(Pour le Mérite)' 과학 예술 부문 회원으로, 1999년에는 영국 왕립학회 외국인 회원(ForMemRS)으로 선출되었습니다. 그의 선출 증서에는 다음과 같이 적혀 있습니다:
> 후버는 유럽에서 가장 생산적인 단백질 결정학 연구소를 설립하고 이끌었으며 지금도 이끌고 있습니다. 약 25년에 걸쳐 결정학에 기여한 그의 공로는 방대합니다. 박사 학위 논문을 위해 그는 화학자들을 괴롭히던 중요한 곤충 호르몬인 엑디손(ecdysone)의 화학식을 해결했습니다. 그 후 그는 초파리 유충(chironomus)의 헤모글로빈에 있는 폴리펩타이드 사슬의 3차 접힘이 켄드루(Kendrew)의 향유고래 미오글로빈과 매우 유사함을 증명하여, 이러한 접힘이 진화 과정 전반에 걸쳐 보존되었음을 처음으로 보여주었습니다. 후버의 다음 성과는 트립신 억제제의 구조를 규명한 것이며, 이것이 트립신과 복합체를 형성할 때 효소 기질의 사면체 전이 상태를 모방한다는 것을 증명한 것입니다. 그 이후로 그는 다른 많은 단백질 분해 효소, 비활성 전구체 및 그 억제제의 구조를 결정했으며 이 분야의 세계적인 권위자로 자리매김했습니다. 뛰어난 구조로는 프로카르복시펩타이드(procarboxypeptidase)가 있는데, 이는 해당 효소의 놀라운 활성화 메커니즘을 발견하는 계기가 되었으며, 트롬빈과 히루딘(hirudin)의 복합체는 이 거머리 독소에 의한 혈액 응고 억제 분자 메커니즘을 보여주었습니다. 이 연구와 병행하여 후버는 여러 면역글로불린 단편의 구조를 해결했습니다. 그는 보체 활성화 F-단편의 구조를 최초로 결정했으며, 이는 Fab-단편에서 최초의 가변 도메인과 최초의 불변 도메인이기도 했습니다. 후버의 시트르산 합성효소(citrate synthase) 구조는 효소가 기질과 결합할 때 유도 적합(induced fit) 과정을 통해 겪는 구조 변화의 놀라운 사례를 보여주었습니다. 후버는 1988년 미헬 및 다이젠호퍼와 함께 노벨 화학상을 공동 수상했는데, 이는 로도슈도모나스 비리디스(Rhodopseudomonas viridis)의 광화학 반응 중심과 남조류(Mastiglocadus laminosus)의 빛 수확 단백질인 피코시아닌(phycocyanin)의 놀랍고 극히 중요한 구조를 규명했기 때문입니다. 이 단백질은 글로빈을 연상시키는 3차 접힘 구조 내에서 선형 테트라피롤을 결합하며, 이는 후버를 그의 첫 번째 구조였던 에리트로크루오린(erythrocruerin)으로 되돌려 놓았습니다. 후버는 또한 아스코르브산 산화효소(ascorbate oxidase)를 포함한 여러 구리 함유 전자 전달 단백질과 다른 금속 효소들의 구조를 결정했습니다. 이 연구들은 전자 전달 시스템과 단백질 내 아연 배위에 새로운 빛을 던졌습니다. 그는 또한 중요한 칼슘 결합 단백질 부류인 아넥신(annexins)의 구조를 해결했습니다. 마지막으로, 그의 매우 정확한 구조들은 단백질 분자 내의 다양한 이동성에 대한 중요한 통찰력을 제공했습니다.
후버는 약 400편의 논문을 발표했습니다.
개인 생활
후버는 결혼하여 네 명의 자녀를 두고 있습니다.
