ロベルト・フーバー

ロベルト・フーバー

ロベルト・フーバー（ドイツ語発音: [ˈʁoːbɛʁt ˈhuːbɐ]; 1937年2月20日生）は、ドイツの生化学者であり、ノーベル賞受賞者です。光合成において重要な膜内タンパク質を結晶化し、その後にX線結晶構造解析を用いてタンパク質の構造を解明した研究で知られています。

生い立ちと教育

1937年2月20日にミュンヘンで生まれました。父のセバスティアンは銀行の出納係でした。1947年から1956年までフマニスティーシェス・カールス・ギムナジウムで教育を受け、その後工科大学（Technische Hochschule）で化学を学び、1960年に卒業証書を受け取りました。同大学に留まり、結晶学を用いて有機化合物の構造を解明する研究を行いました。

経歴

1971年、マックス・プランク生化学研究所の所長に就任し、そこで彼のチームはタンパク質結晶学の手法を開発しました。

1988年、ヨハン・ダイゼンホーファーおよびハルトムート・ミヒェルと共同でノーベル化学賞を受賞しました。3人は、紫色細菌の光合成において重要な膜内タンパク質を初めて結晶化し、その後X線結晶構造解析を適用してそのタンパク質の構造を解明した功績が認められました。この情報は、光合成の不可欠な機能を実行する構造体に関する最初の洞察をもたらしました。この知見は、高等植物の葉緑体と本質的に同じであるシアノバクテリアにおけるより複雑な光合成の類似体を理解するために応用できました。

2006年、カーディフ大学の役職に就き、同大学における構造生物学の発展を非常勤ベースで主導しました。

2005年からは、デュースブルク・エッセン大学の医療バイオテクノロジーセンターで研究を行っています。

フーバーは『Encyclopedia of Analytical Chemistry』の創設編集者の一人でした。

受賞と栄誉

1977年、フーバーはオットー・ワールブルク・メダルを授与されました。1988年にはノーベル賞を、1992年にはサー・ハンス・クレブス・メダルを授与されました。フーバーは1993年にプール・ル・メリット勲章（Pour le Mérite für Wissenschaften und Künste）の会員に、1999年にはロイヤル・ソサエティ（Royal Society）の外国人会員（ForMemRS）に選出されました。選出証明書には次のように記されています：

> フーバーは、ヨーロッパで最も生産性の高いタンパク質結晶学研究所を構築し、率いており、現在も率いています。結晶学への彼自身の貢献は、約25年間にわたり驚異的なものです。博士論文では、化学者たちを悩ませていた重要な昆虫ホルモンであるエクジソンの化学式を解明しました。続いて、ハエの幼虫であるユスリカ（Chironomus）のヘモグロビンにおけるポリペプチド鎖の三次構造が、ケンドリュー（Kendrew）のマッコウクジラのミオグロビンと酷似していることを実証し、この折畳み構造が進化を通じて保存されてきたことを初めて示しました。 フーバーの次の功績は、トリプシン阻害剤の構造解明と、それがトリプシンとの複合体において酵素基質の四面体遷移状態を模倣していることの証明でした。それ以来、彼は他の多くのプロテイナーゼ、その不活性前駆体、およびそれらの阻害剤の構造を決定し、この分野における世界的権威としての地位を確立しました。特筆すべき構造には、この酵素の驚くべき活性化メカニズムの発見につながったプロカルボキシペプチダーゼの構造や、このヒル毒素による血液凝固阻害の分子メカニズムを示したトロンビンとヒルジンの複合体の構造があります。 この研究と並行して、フーバーはいくつかの免疫グロブリン断片の構造を解明しました。彼は補体を活性化するF断片の構造を決定した最初の人物であり、これはFab断片における最初の可変ドメインおよび最初の定常ドメインでもありました。 フーバーによるクエン酸シンターゼの構造は、酵素が基質と結合する際に誘導適合プロセスによって受ける構造変化の顕著な例を明らかにしました。 フーバーは1988年に、光合成細菌ロドシュードモナス・ビリディス（Rhodopseudomonas viridis）の光化学反応中心と、藍藻マスティゴクラドゥス・ラミノースス（Mastigocladus laminosus）の光集光タンパク質であるフィコシアニンの、極めて重要かつ画期的な構造を解明した功績により、ミヒェルおよびダイゼンホーファーと共にノーベル化学賞を受賞しました。このタンパク質は、グロビンを彷彿とさせる三次構造で線状テトラピロールを結合しており、これがフーバーを彼の最初の構造であるエリトロクルオリンへと回帰させました。 フーバーはまた、アスコルビン酸オキシダーゼを含む数種類の銅含有電子伝達タンパク質や、その他の金属酵素の構造も決定しました。これらの研究は、電子伝達系およびタンパク質における亜鉛配位に新たな光を当てました。彼はまた、アネキシンという重要なカルシウム結合タンパク質クラスの構造も解明しました。最後に、彼の非常に正確な構造は、タンパク質分子内の移動度の異なる程度に関する重要な洞察を提供しました。

フーバーは約400本の論文を発表しています。

私生活

フーバーは結婚しており、4人の子供がいます。