Robert Huber

Robert Huber

Robert Huber (pronuncia tedesca: [ˈʁoːbɛʁt ˈhuːbɐ]; nato il 20 febbraio 1937) è un biochimico tedesco e premio Nobel. È noto per il suo lavoro di cristallizzazione di una proteina intramembranosa importante nella fotosintesi e per la successiva applicazione della cristallografia a raggi X per elucidare la struttura della proteina.

Primi anni e formazione

È nato il 20 febbraio 1937 a Monaco di Baviera, dove suo padre, Sebastian, era cassiere di banca. Ha studiato presso il Humanistisches Karls-Gymnasium dal 1947 al 1956 e ha poi studiato chimica presso la Technische Hochschule, ricevendo il diploma nel 1960. È rimasto lì per condurre ricerche sull'uso della cristallografia per elucidare la struttura dei composti organici.

Carriera

Nel 1971 è diventato direttore dell'Istituto Max Planck di biochimica, dove il suo team ha sviluppato metodi per la cristallografia delle proteine.

Nel 1988 ha ricevuto il premio Nobel per la chimica congiuntamente a Johann Deisenhofer e Hartmut Michel. Il trio è stato riconosciuto per il lavoro svolto nel cristallizzare per la prima volta una proteina intramembranosa importante nella fotosintesi nei batteri purpurei, e successivamente nell'applicare la cristallografia a raggi X per elucidare la struttura della proteina. Le informazioni hanno fornito il primo sguardo sui corpi strutturali che eseguivano la funzione integrale della fotosintesi. Questa intuizione ha potuto essere tradotta per comprendere l'analogo più complesso della fotosintesi nei cianobatteri, che è essenzialmente lo stesso di quello nei cloroplasti delle piante superiori.

Nel 2006 ha assunto un incarico presso l'Università di Cardiff per guidare lo sviluppo della biologia strutturale presso l'università su base part-time.

Dal 2005 conduce ricerche presso il Centro di biotecnologia medica dell'Università di Duisburg-Essen.

Huber è stato uno degli editori originali dell'Encyclopedia of Analytical Chemistry.

Premi e onorificenze

Nel 1977 Huber è stato insignito della medaglia Otto Warburg. Nel 1988 ha ricevuto il premio Nobel e nel 1992 la medaglia Sir Hans Krebs. Huber è stato eletto membro dell'ordine Pour le Mérite per le scienze e le arti nel 1993 e membro straniero della Royal Society (ForMemRS) nel 1999. Il suo certificato di elezione recita:

> Huber ha costruito, guidato e guida tuttora il laboratorio di cristallografia proteica più produttivo d'Europa. I suoi contributi alla cristallografia, realizzati nell'arco di circa 25 anni, sono prodigiosi. Per la sua tesi di dottorato ha risolto la formula chimica dell'importante ormone degli insetti ecdisone, che era sfuggito ai chimici. Ha poi dimostrato che il ripiegamento terziario della catena polipeptidica nell'emoglobina della larva di mosca Chironomus assomigliava molto a quello della mioglobina del capodoglio di Kendrew, indicando per la prima volta che questo ripiegamento era stato conservato nel corso dell'evoluzione. Il successivo successo di Huber è stato la risoluzione della struttura dell'inibitore della tripsina e la dimostrazione che, nel suo complesso con la tripsina, mimava lo stato di transizione tetraedrico del substrato dell'enzima. Da allora ha determinato le strutture di molte altre proteinasi, dei loro precursori inattivi e dei loro inibitori, e si è affermato come l'autorità mondiale in questo campo. Strutture eccezionali sono quelle della procarbossipeptidasi, che ha portato alla scoperta del notevole meccanismo di attivazione di questo enzima, e del complesso della trombina con l'irudina, che ha mostrato il meccanismo molecolare di inibizione della coagulazione del sangue da parte di questa tossina di sanguisuga. Parallelamente a questo lavoro, Huber ha risolto le strutture di diversi frammenti di immunoglobuline. È stato il primo a determinare la struttura del frammento F attivatore del complemento, che era anche il primo dominio variabile e il primo dominio costante nei frammenti Fab. La struttura della citrato sintasi di Huber ha rivelato un esempio sorprendente di cambiamento conformazionale subito da un enzima in combinazione con il suo substrato attraverso un processo di adattamento indotto. Huber ha condiviso il premio Nobel per la chimica nel 1988 con Michel e Deisenhofer per la loro determinazione delle strutture notevoli e sommamente importanti del centro di reazione fotochimica di Rhodopseudomonas viridis e della ficocianina, la proteina di raccolta della luce dell'alga azzurra Mastigocladus laminosus. Questa proteina lega tetraprroli lineari in un ripiegamento terziario che ricorda le globine, il che ha riportato Huber alla sua prima struttura, l'eritrocruerina, Huber ha anche determinato le strutture di diverse proteine di trasferimento elettronico contenenti rame, inclusa quella dell'ascorbato ossidasi, e di altri metallo-enzimi. Questi studi hanno gettato nuova luce sui sistemi di trasferimento elettronico e sulla coordinazione dello zinco nelle proteine. Ha anche risolto la struttura di un'importante classe di proteine leganti il calcio: le annessine. Infine, le sue strutture molto precise hanno fornito importanti intuizioni sui diversi gradi di mobilità all'interno delle molecole proteiche.

Huber ha pubblicato circa 400 articoli.

Vita privata

Huber è sposato e ha quattro figli.