Arne Tiselius: Il chimico che separò le proteine

Il siero sanguigno arriva sul banco di un laboratorio come un unico fluido ambrato e, per la maggior parte della storia della chimica, si è comportato come tale: una sostanza ostinatamente resistente a essere scomposta. Nel 1937, all'Università di Uppsala, Arne Tiselius terminò la ricostruzione di un'apparecchiatura che faceva passare una corrente elettrica attraverso una soluzione di questo tipo e permetteva alle sue proteine di migrare a velocità diverse. Quello che sembrava un tutt'uno si risolse in diverse componenti. Undici anni dopo, il Comitato Nobel per la Chimica, riunitosi nel suo paese natale, gli conferì il premio per questo risultato.

Un ragazzo di Göteborg

Tiselius nacque a Stoccolma il 10 agosto 1902, ma la sua crescita si svolse sulla costa occidentale svedese. Dopo la morte del padre, la famiglia si trasferì a Göteborg, e fu lì che frequentò il Realgymnasium locale, diplomandosi nel 1921. Si recò poi all'Università di Uppsala per studiare chimica e, in pratica, non la lasciò mai più. Uppsala gli offrì la sua formazione, il suo laboratorio, la sua carriera e, mezzo secolo dopo, il luogo in cui morì.

Nel laboratorio di Svedberg

Nel 1925 Tiselius divenne assistente di ricerca nel laboratorio di Theodor Svedberg, uno dei punti di riferimento della chimica fisica europea in cui gli strumenti di misura contavano tanto quanto la teoria. Era l'ambiente ideale per un giovane i cui istinti erano rivolti agli strumenti piuttosto che alle grandi ipotesi.

Nel 1930 conseguì il dottorato con una tesi intitolata "Il metodo del confine mobile nello studio dell'elettroforesi delle proteine". Il titolo racchiude l'intera sua carriera in miniatura. L'elettroforesi — la migrazione di molecole cariche elettricamente attraverso una soluzione sottoposta a un campo applicato — offriva, in linea di principio, un modo per distinguere proteine che erano chimicamente troppo simili per essere separate con mezzi ordinari. Proteine diverse trasportano cariche diverse; sotto l'effetto di una corrente dovrebbero viaggiare a velocità differenti e separarsi in zone distinguibili. In linea di principio. In pratica la tecnica era rudimentale e i confini che produceva erano sufficientemente sfocati da essere oggetto di discussione. La tesi fu un lavoro competente che, per il momento, non portò a nulla di particolare.

La parentesi delle zeoliti

Tra il 1930 e il 1935 Tiselius accantonò del tutto le proteine e pubblicò invece sulla diffusione e sull'adsorbimento nelle zeoliti, i minerali cristallini porosi che intrappolano e rilasciano molecole in base alle dimensioni e all'affinità. All'epoca sembrava un cambio di argomento. Non lo era. L'analisi per adsorbnza, lo studio di come le sostanze aderiscono selettivamente alle superfici, avrebbe infine condiviso con l'elettroforesi la motivazione del suo premio Nobel. Quella parentesi gli insegnò un secondo modo per separare le miscele.

Princeton e un secondo inizio

Dopo il 1935, grazie a una borsa di studio della Fondazione Rockefeller, Tiselius attraversò l'Atlantico per lavorare nel laboratorio di Hugh Stott Taylor presso la Princeton University. Quando tornò a Uppsala, riprese in mano il problema che aveva abbandonato — la separazione delle proteine — e questa volta lo affrontò come una questione ingegneristica piuttosto che chimica.

L'apparecchio del 1937

Il risultato, nel 1937, fu un'apparecchiatura sostanzialmente migliorata per l'analisi elettroforetica. Questa fu la svolta, e vale la pena essere precisi su che tipo di svolta si trattasse: Tiselius non scoprì una nuova legge della natura. Costruì una macchina che rese finalmente affidabile un principio esistente. Con essa si poté dimostrare che il siero non conteneva una sola proteina, bensì una complessa popolazione di esse, suddivisibile in componenti distinte. Questo risultato riorganizzò il modo in cui i biochimici concepivano il sangue, e l'apparecchio stesso divenne uno strumento analitico standard, l'antenato di una famiglia di tecniche di separazione da cui dipendono la biochimica moderna, la diagnostica clinica e la biologia molecolare.

Il premio

Il Björkénska priset svedese arrivò nel 1940. Poi, nel 1948, il Premio Nobel per la Chimica, assegnato "per le sue ricerche sull'elettroforesi e sull'analisi per adsorbnza". La formulazione merita attenzione: il comitato indicò due metodi anziché una singola scoperta. Tiselius fu premiato come costruttore di strumenti, che è esattamente ciò che era, ed è il motivo per cui la sua influenza si estese ben oltre le questioni che egli stesso aveva affrontato.

Statista della chimica

Gli ultimi due decenni della sua vita furono caratterizzati da ruoli sempre più istituzionali. Dal 1951 al 1955 fu presidente dell'Unione internazionale di chimica pura e applicata, l'organismo che arbitra gli standard e la nomenclatura della disciplina oltre i confini nazionali. Dal 1960 al 1964 presiedette il consiglio di amministrazione della Fondazione Nobel stessa, un laureato trasformatosi in custode della macchina che lo aveva premiato.

I riconoscimenti si accumularono di conseguenza. Nel 1949 fu nominato membro associato straniero della National Academy of Sciences degli Stati Uniti, vinse il Centenary Prize nel 1953 e nello stesso anno fu eletto membro dell'American Academy of Arts and Sciences. Seguirono la Medaglia Franklin nel 1955, il titolo di membro straniero della Royal Society nel 1957, la Medaglia d'oro Paul Karrer nel 1961 e l'elezione all'American Philosophical Society nel 1964.

Morte

Tiselius morì d'infarto a Uppsala il 29 ottobre 1971, all'età di sessantanove anni, nella città in cui aveva trascorso quasi l'intera sua vita lavorativa. Era sposato e lasciò due figli. Un cratere sulla Luna porta il suo nome, un memoriale duraturo, sebbene quello più utile si trovi nei laboratori, dove i discendenti del suo apparecchio del 1937 separano ancora ciò che l'occhio non può vedere.