रॉबर्ट हूबर

रॉबर्ट हूबर

रॉबर्ट हूबर (Robert Huber; जर्मन उच्चारण: [ˈʁoːbɛʁt ˈhuːbɐ]; जन्म 20 फरवरी 1937) एक जर्मन जैव रसायनज्ञ और नोबेल पुरस्कार विजेता हैं। वे प्रकाश संश्लेषण में महत्वपूर्ण एक इंट्रा-मेम्ब्रेन प्रोटीन के क्रिस्टलीकरण और बाद में उस प्रोटीन की संरचना को स्पष्ट करने के लिए एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी के अनुप्रयोग पर अपने काम के लिए जाने जाते हैं।

प्रारंभिक जीवन और शिक्षा

उनका जन्म 20 फरवरी 1937 को म्यूनिख में हुआ था, जहाँ उनके पिता, सेबस्टियन (Sebastian), एक बैंक कैशियर थे। उन्होंने 1947 से 1956 तक ह्यूमनिस्टिशेस कार्ल-जिमनेजियम (Humanistisches Karls-Gymnasium) में शिक्षा प्राप्त की और फिर तकनीकी विश्वविद्यालय (Technische Hochschule) में रसायन विज्ञान का अध्ययन किया, जहाँ से 1960 में उन्होंने अपना डिप्लोमा प्राप्त किया। वे वहीं रुक गए और कार्बनिक यौगिकों की संरचना को स्पष्ट करने के लिए क्रिस्टलोग्राफी का उपयोग करने पर शोध किया।

करियर

1971 में, वे मैक्स प्लैंक इंस्टीट्यूट फॉर बायोकेमिस्ट्री (Max Planck Institute for Biochemistry) में निदेशक बने, जहाँ उनकी टीम ने प्रोटीन के क्रिस्टलोग्राफी के तरीके विकसित किए।

1988 में, उन्हें जोहान डीसेनहोफ़र (Johann Deisenhofer) और हार्टमुट मिशेल (Hartmut Michel) के साथ संयुक्त रूप से रसायन विज्ञान में नोबेल पुरस्कार मिला। यह तिकड़ी बैंगनी बैक्टीरिया (purple bacteria) में प्रकाश संश्लेषण के लिए महत्वपूर्ण एक इंट्रा-मेम्ब्रेन प्रोटीन को क्रिस्टलाइज करने और बाद में एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी के माध्यम से उस प्रोटीन की संरचना को स्पष्ट करने के लिए पहचानी गई। इस जानकारी ने उन संरचनात्मक निकायों के बारे में पहली अंतर्दृष्टि प्रदान की जो प्रकाश संश्लेषण का अभिन्न कार्य करते हैं। इस अंतर्दृष्टि का उपयोग सायनोबैक्टीरिया (cyanobacteria) में प्रकाश संश्लेषण के अधिक जटिल एनालॉग को समझने के लिए किया जा सकता है, जो उच्च पौधों के क्लोरोप्लास्ट के समान ही है।

2006 में, उन्होंने कार्डिफ़ विश्वविद्यालय (Cardiff University) में अंशकालिक आधार पर संरचनात्मक जीव विज्ञान के विकास का नेतृत्व करने के लिए एक पद संभाला।

2005 से, वे ड्यूसबर्ग-एसेन विश्वविद्यालय (University of Duisburg-Essen) के चिकित्सा जैव प्रौद्योगिकी केंद्र में शोध कर रहे हैं।

हूबर 'इनसाइक्लोपीडिया ऑफ एनालिटिकल केमिस्ट्री' के मूल संपादकों में से एक थे।

पुरस्कार और सम्मान

1977 में हूबर को ओटो वारबर्ग मेडल (Otto Warburg Medal) से सम्मानित किया गया। 1988 में उन्हें नोबेल पुरस्कार और 1992 में सर हंस क्रेब्स मेडल (Sir Hans Krebs Medal) मिला। हूबर को 1993 में विज्ञान और कला के लिए पोर ले मेरिट (Pour le Mérite) का सदस्य और 1999 में रॉयल सोसाइटी का विदेशी सदस्य (ForMemRS) चुना गया। उनका चयन प्रमाण पत्र कहता है:

> हूबर ने यूरोप की सबसे उत्पादक प्रोटीन क्रिस्टलोग्राफी प्रयोगशाला बनाई है, उसका नेतृत्व किया है और अभी भी कर रहे हैं। क्रिस्टलोग्राफी में उनका अपना योगदान, जो लगभग 25 वर्षों की अवधि में दिया गया, अद्भुत है। अपने पीएचडी थीसिस के लिए उन्होंने महत्वपूर्ण कीट हार्मोन 'एक्टिसोन' (ecdysone) का रासायनिक सूत्र हल किया, जो रसायनज्ञों के लिए पहेली बना हुआ था। फिर उन्होंने प्रदर्शित किया कि मक्खी के लार्वा 'चिरोनोमस' (chironomus) के हीमोग्लोबिन में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का तृतीयक मोड़ 'केंड्र्यू' (Kendrew) के स्पर्म व्हेल मायोग्लोबिन के समान था, जो पहली बार दर्शाता है कि यह मोड़ पूरे विकास के दौरान संरक्षित रहा है। हूबर की अगली उपलब्धि ट्रिप्सिन अवरोधक (trypsin inhibitor) की संरचना का समाधान थी और यह प्रदर्शन था कि ट्रिप्सिन के साथ अपने परिसर में यह एंजाइम के सब्सट्रेट की चतुष्फलकीय संक्रमण स्थिति की नकल करता है। तब से उन्होंने कई अन्य प्रोटीनेस, उनके निष्क्रिय अग्रदूतों और उनके अवरोधकों की संरचनाएं निर्धारित की हैं, और इस क्षेत्र में खुद को विश्व प्राधिकरण के रूप में स्थापित किया है। उत्कृष्ट संरचनाएं 'प्रोकार्बोक्सीपेप्टिडेज़' (procarboxypeptidase) की हैं, जिससे इस एंजाइम के सक्रियण तंत्र की खोज हुई, और थ्रोम्बिन के 'हिरूडिन' (hirudin) के साथ परिसर की संरचना है, जिसने इस जोंक विष द्वारा रक्त के थक्के के निषेध का आणविक तंत्र दिखाया। इस काम के समानांतर, हूबर ने कई इम्यूनोग्लोबुलिन टुकड़ों की संरचनाओं को हल किया। वे कॉम्प्लिमेंट-सक्रियण एफ-टुकड़े (F-fragment) की संरचना निर्धारित करने वाले पहले व्यक्ति थे, जो फैब-टुकड़ों (Fab-fragments) में पहले चर और पहले स्थिर डोमेन भी थे। हूबर की साइट्रेट सिंथेस (citrate synthase) संरचना ने एंजाइम द्वारा अपने सब्सट्रेट के साथ संयोजन पर 'प्रेरित फिट' (induced fit) की प्रक्रिया के माध्यम से किए गए संरचनात्मक परिवर्तन का एक अद्भुत उदाहरण प्रकट किया। हूबर ने 1988 में मिशेल और डीसेनहोफ़र के साथ नोबेल पुरस्कार साझा किया, 'रोडोसुडोमोनास विरिडिस' (Rhodopseudomonas viridis) के फोटोकेमिकल रिएक्शन सेंटर और 'मास्टिगलोकाडस लामिनोसस' (Mastiglocadus laminosus) नामक नीले-हरे शैवाल के प्रकाश-संग्रह प्रोटीन 'फाइकोसायनिन' (phycocyanin) की अद्भुत और बेहद महत्वपूर्ण संरचनाओं के निर्धारण के लिए। यह प्रोटीन ग्लोबिन की याद दिलाने वाले तृतीयक मोड़ में रैखिक टेट्रापायरोल को बांधता है, जो हूबर को उनकी पहली संरचना, 'एरिथ्रोक्रुएरिन' (erythrocruerin) पर वापस ले आया। हूबर ने तांबे युक्त इलेक्ट्रॉन-हस्तांतरण प्रोटीन, जिसमें एस्कॉर्बेट ऑक्सीडेज (ascorbate oxidase) और अन्य धातुओं वाले एंजाइम शामिल हैं, की कई संरचनाएं भी निर्धारित की हैं। इन अध्ययनों ने इलेक्ट्रॉन-हस्तांतरण प्रणालियों और प्रोटीन में जस्ता समन्वय पर नई रोशनी डाली है। उन्होंने कैल्शियम बाइंडिंग प्रोटीन के एक महत्वपूर्ण वर्ग - एनेक्सिन (annexins) की संरचना भी हल की है। अंत में, उनकी बहुत सटीक संरचनाओं ने प्रोटीन अणुओं के भीतर गतिशीलता के विभिन्न डिग्री के बारे में महत्वपूर्ण अंतर्दृष्टि प्रदान की है।

हूबर ने लगभग 400 शोध पत्र प्रकाशित किए हैं।

व्यक्तिगत जीवन

हूबर विवाहित हैं और उनके चार बच्चे हैं।